《蛋白质含量》教学设计

《蛋白质含量》教学设计（精选11篇）

《蛋白质含量》教学设计 篇1

“蛋白质含量”教学设计

—— 求一个数的百分之几 —— 百分数化为分数、小数

者竜乡小学

谢光美 教学内容：北师大版小学数学教材五年级下册第69页教学内容。教学目标：

1、会解决求一个量的百分之几是多少实际问题，体会百分数与现实生活的密切联系。

2、理解百分数化成小数或分数的必要性，能正确地将百分数化成小数或分数。

教学重点：

1、求一个数的百分之几是多少的实际问题。

2、百分数化成小数或分数的方法

教学难点：运用百分数解决实际问题的能力。教学过程：

一、基本训练：

1、把下列分数和小数化成百分数。（先说方法，再说结果）

110

0.8

0.93

2.14

0.001

2、列式：

（1）、叔叔今年36岁，小兰的年龄是叔叔的，小兰今年几岁？（2）、水果店有480千克水果，其中苹果占，苹果有多少千克？

二、问题情境：

观察情境图（PPT出示），你获得了哪些数学信息？根据信息提出数学问题

黄豆中的蛋白质含量约占3600，脂肪含量约占18.400，碳水化合

1438物约占2500。（板书）

（1）、250克黄豆中，蛋白质含量约有多少克？（2）、250克黄豆中，脂肪含量约有多少克？（3）、250克黄豆中，碳水化合物的含量约有多少克？

三、建立模型：

1、解决问题：我们先解决第一个问题，蛋白质含量。板书课题：蛋白质含量

（1）：250克黄豆中，蛋白质含量约有多少克？ 根据题目列式。（独立列式，同桌交流并汇报）（1）250×3600

说说你是根据什么列出来的？ 根据分数乘法的意义，求250克黄豆中蛋白质的含量，实际上就是求250的3600是多少，用乘法计算。板书子课题：求一个数的百分之几。

2、探索算法：

（1）、学生尝试计算250×3600

（2）、小组交流算法，并汇报。

250×3600

250×3600

=250×36（化成分数）=250×0.36（化成小数）100

=90（克）

=90（克）

算式中有百分数，不能进行计算，要先把算式中的百分数化为小数或分数，在进行计算。（板书子课题：百分数化为分数或小数）。

3、讨论交流并汇报：怎样把百分数化成分数和小数

板书：百分数化成分数：把百分数写成分母是100的分数 百分数化成小数：去掉“00”，把小数点向左移动两位

四、解释运用： 1、250克黄豆中，脂肪和碳水化合物的含量分别约有多少克？

2、把16000、4500、700、0.800、23.600化成小数和分数。

五、回顾小结：

这节课学习了什么？

1、求一个数的百分之几用乘法计算。

2、百分数化成分数：把百分数写成分母是100的分数 百分数化成小数：去掉“00”，把小数点向左移动两位 板书设计：

“蛋白质含量”教学设计

—— 求一个数的百分之几 —— 百分数化为分数、小数

黄豆中的蛋白质含量约占3600，脂肪含量约占18.400，碳水化合物约占2500。（1）、250克黄豆中，蛋白质含量约有多少克？

250×3600

250×3600

=250×36（化成分数）=250×0.36（化成小数）100

=90（克）

=90（克）

答：蛋白质含量约有90克。

百分数化成分数：把百分数写成分母是100的分数 百分数化成小数：去掉“00”，把小数点向左移动两位

《蛋白质含量》教学设计 篇2

关键词：美洲鲥,特定生长率,蛋白质效率,饲料转化率

美洲鲥鱼(Alosa sapidissima)属鲱形目,鲱科,其天然群体主要分布于北美东部沿海水域,生长适温18～32℃,可在淡水或半咸水中生活,系广温洄游性鱼类。该鱼肉细脂厚,味道鲜美,营养丰富,为集约化养殖的优良品种[1]。由于其形态特征、鱼肉品质和味道等都与长江鲥鱼十分相似,在长江鲥鱼濒临灭绝的情况下进入我国市场,经济效益可观。

由于美洲鲥在国内饲养时间不长,其营养需要研究较少。目前主要采用鲈鱼或黄颡鱼等种类的饲料,而没有以美洲鲥鱼的营养需求参数作为饲料配方的科学依据,制约了美洲鲥规模化养殖的进一步发展。为促进这一新品种在我国的推广养殖,进行了幼鱼阶段的美洲鲥适宜蛋白质营养水平试验,为制定美洲鲥鱼的营养需要量提供理论基础,同时也为美洲鲥鱼人工饲料的开发提供科学依据。

1 材料和方法

1.1 试验用鱼

试验鱼取自安徽省农业科学院水产研究所渔场。试验前投喂蛋白含量≥36%的鱼颗粒饲料进行驯化摄食,待鱼适应环境后开始试验。每组饲料设3个重复,测量体重和体长后将试验鱼随机均分成9组,每组8尾。

1.2 试验饲料

以褐鱼粉、豆粕为蛋白质源,配制出3个不同蛋白质水平的饲料,每组饲料加入等量的Ca(H2PO4)2、NaCl、食用油及预混料。饲料的粒径为1.5 mm。试验饲料的配方组成见表1。

1.3 试验条件

注:*蛋白质含量设计按鱼粉蛋白含量64%,豆粕蛋白含量46%计算。

试验在直径1.6 m、深0.5 m的室外圆柱形水箱中进行。试验期间水源为充分曝气的地下水,24 h自循环充气,1～2 d吸污、换水1次,每次换水1/3。水温控制在19～24℃,pH值为7.5左右。

试验于2007.4.24.-2007.6.3进行,历时41 d。试验期间每天定时投饵2次(10∶00、16∶00)。日投饵率约为5%,并根据水温和试验鱼的摄食情况适当调整。

1.4 指标测定

试验结束后分别对各试验组进行称重、测量体长、累计投饵量,从而计算增重率、体长增长率、特定生长率、蛋白质效率及饲料转化率。

增重率(%)=(Wt-W0)/W0×100

体长增长率(%)=[(Lt-L0)/L0]×100

蛋白质效率(%)=[(Wt-W0)/(G×f)]×100

特定生长率(%)=(lnWt-lnW0)/t×100

饲料转化率(%)=[(Wt-W0)/G]×100

其中:Lt、Wt和L0、W0为试验结束和试验开始时鱼的平均体长、体重和数量,G为饲料摄取量,f为饲料中蛋白质含量,t为试验天数。

1.5 数据处理

采用STATISTICA软件进行数据分析。

2 结果

经过41 d的饲养,美洲鲥幼鱼的生长情况见表2。

2.1 饲料中不同蛋白质水平对幼鱼生长的影响

表2显示,当饲料中的蛋白质含量由35%提高到40%时,幼鱼的增重率和特定生长率极显著增加(P<0.01);而当饲料中的蛋白质含量继续升高到45%时,幼鱼的增重率和特定生长率随饲料中蛋白质水平的提高却略有下降(P<0.05)。这表明美洲鲥幼鱼对饲料中蛋白质的最大生长需要量为40%,而当饲料中的粗蛋白质水平达到最大生长需要量(40%)以后,多余的蛋白质不能被有效利用,因而对幼鱼的生长没有明显作用。所以,从鱼体增重率和特定生长率的试验数据来看,幼鲥饲料的适宜粗蛋白质含量应为40%。

注:*平均值后的上标字母不同表示存在显著差异(P<0.05),字母相同表示差异不显著(P>0.05)。

2.2 饲料中不同蛋白质水平对蛋白质效率和饲料转换率的影响

从表2中可以看出,40%组的蛋白质效率最高,45%组略低于40%组,但无显著差异(P>0.05),35%组最低(P<0.05)。且从饲料转化率来看,40%组与45%也明显高于35%组(P<0.05)。这也说明了美洲鲥幼鱼饲料的适宜蛋白质含量应为40%。

3 讨论

有关鲥鱼对饲料中营养成分的需要量研究较少。据Murai等报道,美洲鲥幼鱼对饲料中粗蛋白的最适需要量为42.5%[2],这与本文结果相近。

本试验中,蛋白质水平对美洲鲥幼鱼生长有显著影响。从增重率、蛋白质效率和饲料转化率等指标来看,美洲鲥幼鱼的饲料蛋白质含量为40%是适宜的。但这仅是从蛋白质单一因素来看,鱼类对蛋白质的吸收利用还受其它很多因素的影响,尤其不同的蛋白质,其所含必需氨基酸大的组成和配比不同,直接影响到鱼类的吸收和积累。蛋白质所含必需氨基酸的组成和配比越接近于鱼体的需求,则其利用率越高,合成鱼体蛋白质的部分越多,蛋白质效率也就越高[3]。如何经济、有效的利用各种动植物蛋白质作为美洲鲥幼鱼的饲料蛋白源还有待于今后进一步研究。

参考文献

[1]林添福.美国鲥鱼苗种培育[J].科学养鱼,2004(1):6-7

[2]Murai,T.Optimum levels of dietary crude protein for fingerling American shad[J].Prog Fish-cult,1979,41(1):5-6

蛋白质含量测定方法概述 篇3

关键词：蛋白质含量测定；方法；特点

蛋白质含量的测定是目前生物化学中常用的一项指标测定。目前国内外所采用的检测方法主要有凯氏定氮法、紫外吸收法、双缩脲分光光度法、考马斯亮蓝法（Bradford法）、Lowry法、二辛可酸比色法（BCA法）、荧光光度法、电流法、毛细管电泳分析法、罗丹明生物探针法以及高效光谱遥感技术分析法等。

每种测定法都有其优势，但也不可避免存在一定缺点。实验中，应综合考虑各方面因素再选择最佳使方法。实验对测定所要求的灵敏度和精确度、蛋白质的性质、溶液中存在的干扰物质、测定所要花费的时间等因素都会影响最终实验方法的选择。

本文主要就几种常见的蛋白质测定方法的原理及特点作一简单概述、比较。

1 凯氏定氮法

1.1基本原理

凯氏定氮法包括微量定氮法和全量定氮法两种方法，其测定蛋白质含量的过程主要包括消化、蒸馏、吸收、滴定等步骤。

含氮有机物与浓硫酸共热时，其中的碳、氢二元素被氧化成二氧化碳和水，而氮则转变成氨，并进一步与硫酸作用生成硫酸铵，此过程称为“消化”。浓碱可使消化液中的硫酸铵分解，游离出氨，借水蒸汽将产生的氨蒸馏到硼酸溶液中，硼酸吸收氨后，溶液中氢离子浓度降低。用标准无机酸滴定，直至恢复溶液中原来氢离子浓度为止，即可根据所用标准酸的当量数计算出待测物中的总氮量。蛋白质中的氮含量一般为16%，据此推断蛋白质含量。

1.2 方法特点

该方法仪器装置简单，试剂用量少且廉价易得。精密度、准确度高，最低可检出0.05mg氮，且样品用量少。但操作较繁琐费时，不利于大批样品的测定，且测定的结果只能是粗蛋白质的含量，处理未知样品时，其误差还有变大的危险。

1.3适用场合

适用于一切形态的食品与生物样品。对于不溶和浑浊的样品，其他许多方法不能进行测定，凯氏定氮法是唯一可行的分析方法。

2双缩脲法

2.1基本原理

双缩脲（NH3CONHCONH3）是两个分子脲经180℃左右加热，放出1个分子氨后得到的产物。在强碱性溶液中，双缩脲与CuSO4形成紫色络合物，称为双缩脲反应。凡具有两个酰胺基或两个直接连接的肽键，或能够以一个中间碳原子相连的肽键，都有双缩脲反应。蛋白质发生双缩脲反应时，紫色络合物颜色的深浅与其浓度成正比，而与蛋白质分子量及氨基酸成分无关，故可用以测定蛋白质含量。

2.2方法特点

该方法操作简便，试剂单一，可快速测定蛋白质含量，测定受蛋白质种类和环境温度的影响小。但灵敏度差，测定范围仅为1～20mg蛋白质。

2.3适用场合

适用于需要快速，但并不需要十分精确的蛋白质测定，常用于谷物蛋白质含量测定。

3紫外吸收法

3.1基本原理

蛋白质分子中的酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸等残基的苯环含有共轭双键，使蛋白质具有吸收紫外光的能力。在280nm具有吸光度是蛋白质的一种普遍性质。一定范围内，蛋白质溶液在280nm的吸光度与其浓度成正比。

3.2方法特点

该方法不消耗样品，测定后样品仍能回收，低浓度盐类不干扰测定，且简便、灵敏、快速。但也存在缺点：①在测定与标准蛋白质中酪氨酸和色氨酸含量差异较大的蛋白质，有一定的误差。②若样品中含有嘌呤、嘧啶等吸收紫外线的物质，会对结果产生较大干扰。③蛋白质吸收高峰常因pH的改变而有變化，因此样品与标准蛋白溶液的pH值若不同，会影响样品中蛋白含量的测定。

3.3 适用场合

适于用测定与标准蛋白质氨基酸组成相似的蛋白质。在蛋白质和酶的生化制备中（特别是在柱层析分离中）广泛应用。

4 考马斯亮蓝法

4.1 基本原理

考马斯亮蓝法是根据蛋白质与染料相结合的原理设计的。考马斯亮蓝是一种有机染料，在游离状态下呈红色，在稀酸溶液中与蛋白质的碱性氨基酸和芳香族氨基酸残基结合后变为蓝色，在蛋白质含量为1～1000μg范围内，蛋白质-色素结合物在595nm波长下的吸光度与蛋白质含量成正比。

4.2方法特点

该法易于操作，干扰物质少，所用试剂较少，显色剂易于配制。同时考马斯亮蓝与蛋白质结合反应十分迅速而稳定，2min左右即达到平衡，其结合物室温下1h内保持稳定，且在5～20min之间，颜色的稳定性最好。

但由于各种蛋白质中的碱性氨酸和芳香族氨基酸的含量不同，考马斯亮蓝法用于不同蛋白质测定时有较大的偏差，在制作标准曲线时通常选用γ-球蛋白为标准蛋白质，以减少这方面的偏差。

4.3适用场合

该方法适用于要求灵敏度高、快速定量测定微量蛋白质的测定。

5总结

蛋白质测定方法有十几种，在常用测定方法中，考马斯亮蓝法灵敏度最高，比紫外吸收法灵敏10～20倍。凯氏定氮法测定结果较为准确，灵敏度高，故往往以该法测定的蛋白质作为其他方法的标准蛋白质。但凯氏定氮法操作过程比较复杂繁琐，测定也较费时，且会产生大量有毒有害气体，危害操作者的身体健康，污染环境。紫外吸收法和考马斯亮蓝法都是较为快速的测定方法。另外，不同方法下不同物质对蛋白测定的干扰也不同。故对于不同样品，应选择合适方法测定，如对测定结果要求较高，则往往需要结合多种方法测定，并分析测定结果，最终得出最准确蛋白含量值。

参考文献：

[1]王宗乾，程龙，邱小永，姬树人，陈维国. 凯氏定氮法测定牛奶纤维蛋白质含量[J]. 印染，2008，12：32-34.

[2]杨正坤， 王秀丽， 龙施华， 郝再彬， 单展展， 周菲菲. 考马斯亮蓝染色法测定大豆茎叶中蛋白质含量[J]. 湖北农业科学，2012，20：4610-4612.

[3]钱博. 乳粉蛋白质快速检测方法的研究[D]. 浙江大学，2006.

奶粉蛋白质含量合适您吗？ 篇4

无论是本土品牌还是跨国品牌，市民只要选择正规厂家产品，认清产品上的各种理化指标，就可以放心使用。

市民首先应选择正规厂家的产品，同时认真比较其包装上的营养成分是否符合国家标准。

国家标准强制执行的其中一条要求就是，标签上标注的适用年龄为0~12个月的婴儿配方粉，应标明“6个月以上婴儿食用本产品时，应配合添加辅助食品”。

连日来，“问题奶粉”事件直接影响了市民的消费信心，一些商家也反映国内品牌奶粉销量出现下滑。对此，国家乳制品质量监督检验中心、国家标准起草人王芸女士接受本报记者专访时表示，奶粉的蛋白质含量并非越高越好。无论是本土品牌还是跨国品牌，市民只要选择正规厂家产品，认清产品上的各种理化指标，就可以放心使用。

商家：国内品牌奶粉销售下滑

记者在采访时看到，不少消费者购买奶粉时，更多地倾向于跨国公司品牌。一位罗女士告诉记者，过去两个月都是使用30多元一罐的黑龙江某品牌婴儿奶粉，现在决定不再购买该品牌。“当初是觉得本土品牌奶粉价格便宜了起码三分之一，但现在看来还是安全第一。”

而商家们也认为自己是“问题奶粉”事件的受害者。一家邻近广州妇婴的婴幼儿用品专卖店老板承认，这几天只卖出了两包国内品牌奶粉。“刚刚进了一次货，就传出‘问题奶粉’事件。由于工商局查出来的问题奶粉大部分是国内品牌，原本的老客户都吓怕了。”

值得注意的是，部分消费者在挑选奶粉时出现了矫枉过正的现象。一些店铺老板告诉记者，许多年轻妈妈拿起奶粉时，第一件事就是看蛋白质含量。“那些蛋白质含量高的产品这几天卖得特别火爆。”

专家：较大婴儿还应喂辅助食品

对此，国家乳制品质量监督检验中心专家、国家标准起草人王芸女士接受本报记者采访时表示，奶粉蛋白质含量并非越高越好。她指出，市民首先应选择正规厂家的产品，同时认真比较其包装上的营养成分是否符合国家标准，只要是标准范围内的产品都可以放心使用。另外，由于不同年龄段孩子所需的营养含量不同，市民应分清年龄段购买特定产品。

据了解，国家编号为GB10767-标准中，明确指出婴幼儿配方粉的各项营养指标和卫生指标。王芸介绍，这个标准是所有国内厂商必须强制执行的，并接近国际标准。

事实上，专家认为，近期出现营养严重不良的“大头娃娃”除了奶粉营养成分不达标以外，家长没有认真阅读奶粉包装上的使用说明也是一大原因。“较大的婴儿光吃奶粉都是不够的。”

《蛋白质含量》教学设计 篇5

盐度对互花米草生长及脯氨酸、可溶性糖和蛋白质含量的影响

研究了互花米草在不同培养盐度下,株高、茎粗、叶长、叶宽、叶面积、鲜重等生长指标以及脯氨酸、可溶性糖和蛋白质含量的变化情况.结果表明,随着盐度增加,米草株高呈下降趋势,在高盐度(50‰)下,米草叶面积、叶长等指标与对照组相比明显下降,鲜重与低盐度组比较显著下降.米草叶片中可溶性糖、脯氨酸含量随盐度增加总体上呈上升趋势;可溶性蛋白质含量随盐度增加亦呈上升趋势,表明蛋白质合成增强.在盐胁迫下,渗透调节物质的积累作用是互花米草对盐胁迫的.主要响应过程,可以作为其抗盐性的生理参数.

作 者：肖强 郑海雷 陈瑶 黄伟滨 朱珠 XIAO Qiang ZHENG Hailei CHEN Yao HUANG Weibin ZHU Zhu 作者单位：厦门大学生命科学学院,厦门,361005刊 名：生态学杂志 ISTIC PKU英文刊名：CHINESE JOURNAL OF ECOLOGY年，卷(期)：200524(4)分类号：Q945关键词：互花米草 盐度 生长 脯氨酸 可溶性糖 可溶性蛋白质

《营养含量》教学设计 篇6

教学内容：44~45页 教学目标：

知识与技能：会解决有关百分数的简单实际问题，体会百分数与现实生活的密切联系。

过程与方法：在解决实际问题过程中，理解百分数化成分数、小数的必要性，会解决有关百分数的简单实际问题，能正确将百分数化成分数、小数。

情感与态度：体会百分数与现实生活的密切联系。教学重点：

能正确将百分数化成分数、小数。理解百分数化成分数、小数的意义。教学难点：

体会百分数与现实生活的密切联系。教学准备：多媒体课件

教法学法：讨论法，练习法；自主、合作、探究 教学过程：

一、复习旧知，创设情境：

1.六（1）班有50人，男生人数是全班人数的3/5，男生有多少人？ 2.把小数化成百分数。

0．

25、1.4、0.123 3.把分数化成百分数 1/8

3/4

二、自主学习，合作探究：

1、出示黄豆情景图，自主学习

2、、从图中你了解到黄豆含有哪些成分？”要求黄豆中蛋白质的含量算式怎样列?你能列式求出黄豆中其他成分的含量吗? 250× 36﹪ 250× 18.4﹪ 250×25﹪

3、为什么用乘法计算? 总结归纳出：求一个数的几分之几是多少用乘法计算,所以求一个数的百分之几是多少也用乘法。(板书)

4、要算出蛋白质含量，我们没学过一个数乘百分数，有办法解决吗? 设计意图：学生发现未学过这样的算式，是一个新问题，需要研究解决。

5、请同学们以250×36%为研究对象，同桌2人为一组开展交流，共同商量解决的办法，并将计算方法写在练习本上。

设计意图：同学们是将新知识与旧知识联系起来，将新知识转化成我们学过的数学知识来解答，这是我们解决数学问题的好方法。

三、汇报展示，教师梳理：

学生交流后汇报，师归纳学生的解法并板书 师主要围绕以下问题展开讨论：

A．题中将百分数化成分数或小数的方法能否推广到其它的一个数乘百分数？ B．是不是所有的百分数都可以化成分数和小数？

C．如何将百分数化成分数或小数呢？（百分数化成小数有没有更简便的方法？）

通过举例验证，交流讨论，学生归纳出百分数化成分数或小数的方法。

1、把百分数化成小数的方法:把百分数的小数点向左移动两位,同时去掉百分号。

2、百分数化成分数:先把百分数化成分母是100的分数,能约分的约成最简分数。

四、巩固提升，课堂总结：

1、完成数学书70页 1.3.4题.小丽家这个月的总收入是3000元,买食品支出的的钱数占总钱数的60﹪,买文化用品支出的钱数占总钱数的1﹪,买玩具支出的钱数占总钱数的10﹪。小丽家这个月买食品,买文化用品,买玩具各支出多少元?

2、你认为小丽家的这个月支出合理吗?如果是你,打算怎样支出?

《蛋白质含量》教学设计 篇7

1 材料与方法

1.1 试验材料

供试亲本分别为:新春8号、新春9号、95鉴4、新春6号、宁春17、中8131;杂交组合分别为:新8/新9、新8/95鉴4、新8/新6、新8/宁17、新8/中8131、新9/95鉴4、新9/新6、新9/宁17、新9/中8131、95鉴4/新6、95鉴4/宁17、95鉴4/中8131、新6/宁17、新6/中8131及宁17/中8131。

1.2 试验设计

试验共设21个处理,即每个亲本和每个杂交组合为1个处理,每个处理为1个小区,随机区组进行排列,3次重复,共63个小区。每个小区种2行,行长为1.5 m,行距为40cm+20 cm,株距为6 cm,四周设有保护行。

1.3 试验实施

试验地前茬为油葵绿肥,秋翻后施磷酸二铵375 kg/hm2作基肥。2007年配制杂交组合得到15个杂交组合,2008年在田间种植15个杂交组合和6个亲本获得F1代;2008年种F1代的种子。单粒点播,生育期灌水4次,三叶期灌水以前施尿素150 kg/hm2。

1.4 试验方法

粗蛋白质含量的测定采用半微量凯氏定氮法,换算系数为6.25。试验数据采用EXCEL和DPS 2000软件进行统计分析。本试验为2008年F2代的数据。

2 结果与分析

2.1 蛋白质含量

在亲本中,新春8号的蛋白质含量最高,其次是新春9号;在杂交组合中,95鉴4/宁17的蛋白质含量最高,其次是95鉴4/中8131。

方差分析表明,参试品种的蛋白质含量在区组间不存在显著差异,不同的基因型间存在显著差异。说明不同的基因型对小麦蛋白质含量具有一定的影响,在选育不同蛋白质含量的小麦时,要充分考虑基因型的差异(表1)。

注:*、**分别表示在0.05、0.01水平上的差异显著性。下同。

2.2 配合力

配合力方差分析表明,蛋白质含量的一般配合力(GCA)达到显著水平,特殊配合力(SCA)也达到显著水平,而且一般配合力(GCA)小于特殊配合力(SCA)(表2)。

2.3 配合力效应

2.3.1 一般配合力效应。

一般配合力是指一个纯系亲本与其他若干个品种杂交后,其杂种1代在某个数量性状上的平均表现,它是由基因的加性效应所决定的,为可遗传的部分。在亲本的选配过程中,亲本材料一般配合力有很重要的意义[1,2,3]。亲本蛋白质含量的一般配合力的差异较大,其变幅在-1.320~1.752。其中一般配合力最高的是新春8号,为1.752,其次为新春9号,再次为宁春17,其余亲本的一般配合力的效应值不理想,其中95鉴4表现最差(表3)。

2.3.2 特殊配合力效应。

特殊配合力指2个特定的亲本系所进行组配的杂交种的产量水平,它是由基因的非加性效应决定的(即受基因的显性、超显性和上位效应所控制)。蛋白质含量在不同的组合中的特殊配合力(SCA)效应值是不同的,且在15个杂交组合中的变化范围是-2.390~1.350,其中效应值最高的是新春8号×新春9号,其次是新春8号×中8131,再次是新春9号×95鉴4,最低的是宁春17×中8131(表4)。

2.4 遗传模型测验

2.4.1 加性—显性模型测验。

由亲本和F2籽粒蛋白质含量的平均数计算出各公共亲本系列的方差Vr和各公共亲本系列的亲子协方差Wr,并进行回归分析及线性回归的显著性测验。对蛋白质含量的Wr和Vr进行回归分析得出,回归截距a=0.758 9,回归系数b=0.947 6,回归测验F=18.425**,达极显著水平。测验表明,t值为0.542

2.4.2 显性和上位性效应的测验。

蛋白质含量的Wr+Vr和Wr-Vr方差分析结果见表5、表6。从表5、表6可以看出,蛋白质含量的Wr+Vr基因型间差异达到极显著水平,而Wr-Vr基因间差异未达到显著水平,说明蛋白质含量的遗传不仅存在加性效应,而且存在极显著的显性效应。由此可以进一步说明蛋白质含量的遗传符合加性显性模型。

3 结论与讨论

试验表明,在所供试的6个亲本中,新春8号的一般配合力效应值较高,在选育蛋白质含量高的品种时,新春8号可以作为小麦品质改良的较理想的亲本。小麦蛋白质含量的遗传符合加性—加显性模型,以显性效应为主,这与李宗智[4]的研究结果相符合。蛋白质含量的遗传是十分复杂的,它受多个基因的控制[5,6,7,8],F2群体籽粒蛋白质含量接近中亲值,在亲本的选择时要充分考虑双亲的蛋白质含量。

摘要：通过6个小麦品种籽粒蛋白质含量的配合力效应,对6个亲本和15个杂交组合进行了评价,并且对蛋白质遗传模型进行测验。试验结果表明,小麦籽粒蛋白质含量的遗传符合加性—显性模型,不仅存在加性效应,而且存在极显著的显性效应;新春8号的配合力效应值较高,新春9号次之,可以作为改良籽粒蛋白质含量较好的亲本。

关键词：小麦,蛋白质含量,配合力,遗传模型测验

参考文献

[1]李世平,王随宝,董双全,等.小麦蛋白质含量的配合力和遗传力研究[J].植物遗传资源学报,2003,4(1):32-35.

[2]刘来福.作物数量遗传[M].北京:农业出版社,1984:71-84.

[3]莫惠栋.双列资料的遗传模型分析[J].江苏农学院学报,1987,8(1):59-64.

[4]李宗智.小麦品质的遗传改良[J].国外农学:麦类作物,1984(2):6-9.

[5]贾高峰,李桂芳.小麦种间杂交品质性状的配合力研究[J].黑龙江农业科,1996(1):1-6.

[6]马育华.植物数量遗传学基础[M].南京:江苏科学技术出版社,1982:376-398,410-426.

[7]朱金宝.小麦品质性状遗传及性状相关的研究[J].莱阳农学院学报,1988,5(2):1-6.

《蛋白质含量》教学设计 篇8

关键词：大豆；蛋白质；凯式定氮法；微波消解

中图分类号：TS207文献标识码：A文章编号：1674-0432（2011）-03-0095-2

2009年实施的新版大豆标准中，首次提出高蛋白质大豆的概念。这就需要制油企业在大豆收购现场，能够对大豆的蛋白质含量做出快速、准确的判断。凯式定氮法是测定大豆蛋白质含量的国家标准方法。但是凯式定氮法存在消解时间长，使用消解溶剂用量大，易造成环境污染，大量的酸雾易对操作人员产生伤害等问题。而采用微波消解试样，具有操作简便、消解速度快、所需消解溶剂少、消解能力强、改善操作条件等优点[1]。本文采用微波消解法代替凯式定氮法中的消化方式，减少了试剂用量，缩短了消解时间。试验表明，该测定方法与传统的凯式定氮法无显著性差异，适用于大批量蛋白质含量的测定。

1 材料与方法

1.1 儀器

MDS-2002A 微机控压密闭微波消解仪，上海新仪微波化学科技有限公司；DV-600联体微波消解罐；电子天平；凯式定氮蒸馏装置。

1.2 材料与主要试剂

高蛋白质大豆：东农42、吉林26、吉林28；硫酸，分析纯；过氧化氢（30%），分析纯；硫酸铵，分析纯；氢氧化钠溶液（400g/L）；硼酸溶液（20g/L）；盐酸标准溶液（0.05mol/L）；甲基红—溴甲酚氯混合指示剂（1份0.1%甲基红乙醇溶液与5份0.1%溴甲酚氯乙醇溶液临用时混合）。

1.3 水分的测定

准确秤取大豆样品2.5g（精确至0.001g），按照GB/T5497方法进行测定，三次平行测定的平均值见表1。用格鲁布布斯法对测定数据进行可疑值的检验后，RSD在0.22-0.49%之间。

表1 大豆水分测定的平均值

1.4 方法

1.4.1 样品的制备 将黄豆豆渣平铺于玻璃皿上，置于恒温干燥箱中，于105℃下烘2h，磨碎过40目筛，置于干燥器中备用。

1.4.2 样品的消化 准确秤取已干燥的大豆粉试样0.2g（精确至0.001g）于消解罐中，加入浓硫酸5mL和双氧水1.5mL，轻摇，静置2min，旋紧密封盖，按表2设定的程序和参数进行消解[2]。同时做空白试验。消解完毕，取出消解罐冷却后，将消解液置于50mL容量瓶中，定容，摇匀。

1.4.3 样品的测定 取10mL消化好的样品溶液进行凯式定氮蒸馏，加入10mL40%的氢氧化钠溶液，使蒸流器内的内容物变棕色为止，馏出液用0.100mol/L的盐酸标准溶液滴定，吸收液颜色由蓝色变为紫红色为滴定终点，计算蛋白质含量。

粗蛋白质（以质量分数计/干 基）=

式中：V1为滴定试样时所需标准盐酸溶液体积，mL；V0为滴定空白时所需标准盐酸溶液体积，mL；c为所用盐酸标准溶液浓度，mol/L；m为试样质量，g；V为试样分解液总体积，mL，V2为实验分解液蒸馏用体积，mL；0.0140为与盐酸标准溶液相当的、以克表示的氮的质量，g；5.71是氮换算成蛋白质的系数（大豆）；W为试样的含水量，%。

表2 微波压力消解参数设定

2 结果与讨论

2.1 微波消解

微波消解是近年来产生的一种崭新的样品处理技术，它结合了高压消解和微波快速加热两方面的性能[3]。微波加热是“内加热”，具有加热速度快、加热均匀、无温度梯度、无滞后效应等特点[4]。快速高效，十几分钟即可将样品彻底分解，大大缩短了传统酸消化的时间，提高了工作效率。消化在密闭状态下进行，试剂无挥发损失，可保证反应的平行性和重复性。降低了试剂的用量，一般只需溶剂5-10mL。减少了劳动强度，改善了操作环境，避免了有害气体排放对环境造成的污染。密闭消化避免了易挥发组分的损失，同时也降低了环境对试样的氧化作用。

2.2 两种消解方法的比较

分别采用国标法和微波消解—凯式定氮法测定大豆中蛋白质含量，蛋白质含量测定结果见表3。

表3 两种不同消解方法蛋白质测定结果

由表3数据，用t检验法和F检验法检验，两种方法之间没有显著性差异(P<0.001)，而微波消化所用的时间更短。

2.3 方法精密度试验

分别取东农42、吉林26、吉林28样品各三分，按微波消解—凯式定氮法测定蛋白质含量，进行精密度试验，9份样品测定结果的相对标准偏差RSD为1.75%。

2.4 加标回收率试验

取东农42、吉林26、吉林28各两份，在微波消解前分别加入一定量的硫酸铵标准物质进行加标回收率实验，经测定样品加标回收率在99.2-102.2%之间。加标回收率实验结果见表4。

3 结论

微波消解技术是一项新技术，已成为样品前处理不可缺少的手段之一。样品预处理工作正向着省时、省力、低廉、减少溶剂、减少对环境污染、系统化、规范化和自动化方向发展。所以，此法值得大力推广。

参考文献

[1] 高岐,窦宪民.密闭微波消解法测定大豆中磷脂的含量[J].粮油加工,2008,(2):76-77.

[2] 王坤,吴伶俐,等.微波消解——浓度直读法快速测定食品中的蛋白质[J].食品科学,2008,(29)：441-442.

[3] 刘建伟,李宏伟,等.微波消解浅析[J].中国卫生工程学,

2002,1(2):111-112.

[4] 蔡志斌,刘俩燕,等.微波消解技术在测定食品蛋白质含量中的应用[J].中国卫生检验杂志,2002,16(2):77-78.

《蛋白质含量》教学设计 篇9

一、教学设计

（一）教学目标的确定

在课程标准的具体内容标准中，与本节内容相对应的条目是“概述蛋白质的结构和功能”，“概述”属于理解水平，首先要理解蛋白质的基本组成单位──氨基酸的结构特点，以及由氨基酸形成蛋白质的过程，要达成新课标的要求，确定本节的知识目标为：“说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程”、“概述蛋白质的结构和功能”。

能力目标：教材中并没有直接给出氨基酸的结构通式，而是让学生观察4种氨基酸的结构，通过思考与讨论，找出氨基酸的共同特点，加深对氨基酸结构的理解。这种让学生通过主动探究得出结论的处理方式，是新教材的特点之一，是落实探究性学习课程理念的具体体现。关于蛋白质结构和功能的多样性，教材采用图文并茂的形式，让学生在获取形象、丰富的信息内容的同时，培养分析和处理信息的能力。

考虑到认同生命的物质性对于树立唯物主义观点具有重要意义，而本节内容恰好说明了生命活动的物质基础的重要方面──许多生命活动是靠蛋白质来完成的，因此，在情感态度与价值观方面，就确定了“认同蛋白质是生命活动的主要承担者”。世界上第一个人工合成蛋白质的诞生，是我国科学家在生物学史上创造的奇迹。国际人类蛋白质组计划，是继人类基因组计划之后的又一项大规模的国际性科技工程，是我国科学家第一次领衔国际重大科研协作计划。科学史话和科学前沿分别介绍了这两项重大科研成果，让学生在了解蛋白质研究有关的科学史和前沿进展的同时，培养爱国主义精神，增强民族自信心和自豪感。

（二）教学内容

1．教材内容的地位、作用与意义

对细胞结构和功能的了解，应建立在了解细胞的物质组成的基础之上。本节关于组成细胞的重要物质蛋白质的内容，是学习本书其他章节的基础，也是学习高中生物课程其他模块的基础。

2．教材的编排特点、重点和难点

特点：

（1）教材中并没有直接给出氨基酸的结构通式，而是让学生观察4种氨基酸的结构，通过思考与讨论，找出氨基酸的共同特点，加深对氨基酸结构的理解。这种让学生通过主动探究得出结论的处理方式，是新教材的特点之一，是落实探究性学习课程理念的具体体现。

（2）关于蛋白质结构和功能的多样性，教材采用图文并茂的形式，让学生在获取形象、丰富的信息内容的同时，培养分析和处理信息的能力。

（3）教材考虑到分子水平的内容比较抽象，为了加强学习内容与生活的联系，提高学生的学习兴趣，本节教材编入了一些联系生活的内容。

重点：

（1）氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。

（2）蛋白质的结构和功能。

难点：

（1）氨基酸形成蛋白质的过程。

（2）蛋白质的结构多样性的原因。

（三）教学对象

1．学生已有知识和经验

高一学生还没有学习有机化学，缺乏有关氨基酸和蛋白质的化学知识，而细胞的分子组成是微观、抽象的内容。教材考虑到分子水平的内容比较抽象，为了加强学习内容与生活的联系，提高学生的学习兴趣，本节教材编入了联系生活的内容。如：为什么食物中应添加必需氨基酸？为什么吃熟鸡蛋比吃生鸡蛋容易消化？有关这些内容学生都有一定的经验基础，如果利用学生的生活经验展开教学，有助于增加教学内容的亲和力。

2．学生学习方法和技巧：探究性学习、合作性学习。蛋白质的知识既是重点，又是难点，内容比较多。在学习时按照一条主线来进行，即组成元素（C、H、O、N）→基本单位（氨基酸）→肽链→蛋白质分子，再由结构到功能循序渐进，从而逐步理解掌握。

3．学生个性发展和群体提高

（四）教学策略

1、教学设计思路

由于学生缺乏有关氨基酸和蛋白质的化学知识，细胞的分子组成又是微观的内容，比较抽象，所以在教学时，应注意联系学生的生活经验，利用图解、课件和游戏等加强教学的直观性，加强学生对微观内容的感性认识，使学生在主动获取知识的过程中完成重点、难点知识的学习，提高思维能力，形成相应的观点。

2．教学方法：引导学生探究性学习；利用图解、多媒体课件和游戏等直观教学法。

3．教学媒体的选择与运用：利用图解、多媒体课件和游戏等。

4．教学流程

在本节教学中，我们通过组织学生进行一个个有趣的游戏，模拟氨基酸的结构和肽链的形成过程，让学生在愉快的学习环境中轻松地学习抽象、微观的化学分子结构和化学反应等科学知识。通过游戏模拟活动去突破本节课“蛋白质的结构”的教学难点的。这次说课主要说说这方面的问题，其他内容略。

1．课前预习与准备

尽管学生听说过蛋白质这一名词，但并不知道其化学结构和功能。因此，课前布置预习是非常必要的，通过预习学生能对将要学习的知识有一个大致的了解，同时会遇到一些问题，促使他们产生进一步认识蛋白质的兴趣，为进行有效的课堂教学打下良好的基础。

（1）让学生阅读课本第一页的关于邹承鲁等人第一个人工合成蛋白质，及本节的科学史话和科学前沿。

（2）让学生通过阅读课本初步了解氨基酸的结构，并制作氨基酸的结构模型。这样可增强学生的积极性。

2．利用问题探讨引入课题

给出问题探讨旁边的图片，然后提问：

（1）除此之外，同学们知道还有哪些食品中富含蛋白质？

（2）氨基酸与蛋白质有何关系？为什么有些食品中要添加某些氨基酸？

评价学生回答，引入研究主题：生命活动的主要承担者──蛋白质。

3．在愉快的游戏中学习氨基酸和蛋白质的结构

高一学生抽象思维能力不是太强，以形象思维为主，所以在课堂上教师能以形象具体的方式进行教学，学生的学习效果比较好。所以在这部分的教学中采用了这种方式进行。

（1）氨基酸的结构特点

先给两分钟时间让学生完成书中P20页的思考与讨论。四人小组进行讨论后各组代表回答下列问题：

A．这些氨基酸的结构具有什么共同特点？

B．“氨基酸”这一名词与其分子结构有对应关系吗？

学生自己通过探究总结出氨基酸的结构通式。

检查学生所做模型，给予恰当的评价。然后请一位学生上讲台，伸开双手，两脚并拢，面向同学。问：为什么让他做这个姿势？

学生与他们所做模型或书中的通式进行比较可说出：“他的两只手相当于氨基和羧基，他的脚相当于氢基，头相当于R基，躯干就相当于连接这四个基团的碳原子。”

我给出课件中的图形，让学生填入相应结构，对照刚才同学的姿势。

最后让学生把思考与讨论中的四种氨基酸按通式的形式把各部分用方框画出来。标出各种氨基酸的R来。（1分钟）

问：什么的不同会导致氨基酸的不同？学生很容易就明白了。

通过这种预习加课堂上的模拟形式，学生很容易就可理解和掌握氨基酸结构通式这一重点内容。

（2）氨基酸形成蛋白质的过程

氨基酸的脱水缩合反应及有关计算，是教学的一个难点。同样利用学生的动作模拟及动态课件来帮助学生进行学习。

请同桌的两位同学注意，问：“假设你们就是两个氨基酸分子，要形成一种物质应该怎样连接起来呢？”

学生思考后都手拉手。

问：两只手分别代表什么？学生答：一个是氨基，另一个是羧基。

这两个基团怎样连接起来的？答：通过脱水缩合反应结合的。

握住的手的位置相当于什么？肽键。

对于学生正确的回答，要及时地给予充分的肯定，并要求学生阅读教材中有关氨基酸脱水缩合反应的内容，加深理解。

后提问：什么是二肽、多肽、肽链？

为了进一步加深学生对氨基酸形成肽链过程的理解，对此过程中氨基酸通过脱水缩合反应脱去的水分子数目和形成肽键的数目的计算，做如下游戏：

请一列七个学生起立，先两个同学握手，问：两个氨基酸结合脱去多少分子水？形成的肽键有多少个？（都是1个。）如果是三个、四个、„„七个呢？（2个、3个„„六个。）肽键数和失去的水分子数有什么关系？（相等。）同时让学生一个接一个握手，学生可形象地进行观察，并容易得出结论。

要求学生用归纳法总结出如果是n个氨基酸连成一条肽链要脱去多少分子水和形成多少个肽键？学生很快说出：（n－1）个。

问：刚才几个同学连成的这个队伍叫什么？老师做手势划一条线。学生很容易就明白了是一条多肽链。

强调这是多个氨基酸形成一条肽链的情况，如果是几条肽链又会是怎样的情况呢？

再请出另两列共十四个学生，分别让他们自由地排列成两排、三排、四排（每排至少两人），分别握手。用m代表肽链的数目，让学生仔细观察并总结出计算水分子数与肽键数的公式。（n－m）个。

通过形象直观的模拟，学生们非常容易地掌握了计算的方法和规律，最后给出练习，给予及时的巩固。

结论：蛋白质是细胞和生物体中重要的有机化合物，是一切生命活动的主要承担者。蛋白质的多样性是形形色色生物和绚丽多彩生命活动的物质基础。

（五）教学评价

由于只有一节课时间，课堂上对重点、难点知识的解析还不能做到举一反三的深度，因此尽管学生课堂反应热烈，对知识点的接受程度也达到了预期的要求，但在做课后练习时，也会出现一些问题。所以传统的讲练结合还是要结合起来运用才能取得更好的效果。为此本节内容需要2课时来完成。

二、教学反思

新课程提倡学生自主学习、合作学习和实验探究，要求教师为学生提供自主学习的氛围和机会。学生自主学习的过程可以是实验探究、课外调查、阅读教材、看电影或录像、游戏、制作模型或者小组讨论等形式。我在新课程的教学过程中，非常注重这一教学理念，并且强调教师为学生提供的学习环境应该符合他们的知识结构、认知特点和学习兴趣，应该让学生感到心情愉快，这样思维才能活跃，就能轻松地接受新知识，即让他们进行“愉快学习”。

《蛋白质含量》教学设计 篇10

教学设计 蛋白质 承担 生命 活动 氨基酸有多少种 蛋白质的结构通式 有关蛋白质的计算 篇一：生命活动的主要承担者蛋白质教案 《生命活动的主要承担者—蛋白质》教案 教学目标： ⒈知识与技能 ⑴说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。⑵蛋白质的结构和功能。⒉过程与方法 ⑴培养学生跨学科分析综合能力。⑵收集资料、分析资料的能力。⒊情感态度与价值观 ⑴认同蛋白质是生命活动的主要承担者。⑵关注蛋白质研究的新进展。教学重点： ⒈氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。⒉蛋白质的结构和功能。教学难点： ⒈氨基酸形成蛋白质的过程。⒉蛋白质的结构多样性的原因。课前准备： 教师准备两三块海绵，肽键形成的动画课件，血红蛋白、胰岛素的空间结构示意图。课时安排： １课时。教学过程： 一.情境创设 蛋白质是构成细胞的重要物质之一，它在组成细胞的化合物中的含量仅次于水，占细胞干重的50％以上。食品包装上常常附有食品成分说明，如果你留心观察的话，你会发现蛋白质是许多食品的重要成分，有时你还会看到添加某些氨基酸的食品。二.师生互动 ㈠教师提问：你能过说出多少种富含蛋白质的食品呢？ 学生：根据生活经验回答。教师：我们平时所吃的食物中，一般都含有蛋白质，瘦肉、蛋、奶和大豆制品中的蛋白质含量尤其丰富。蛋白质必需经过消化成为各种氨基酸，才能被人体吸收和利用。氨基酸是组成蛋白质的基本单位。在生物体中组成当白质的氨基酸约有20种。氨基酸的结构有什么特点呢？请大家观察课本第20页的《思考与讨论》中的几种氨基酸的结构，思考讨论，这些氨基酸的结构具有什么共同特点？ 教师引导：教师在黑板上写出甲烷分子（CH4）的结构式。比较课本上氨基酸的分子结构式与甲烷分子的不同，再思考氨基酸的结构具有什么共同特点。学生回答：每种氨基酸分子中都含有一个氢原子，一个氨基和一个羧基。教师总结：用一个氨基，一个羧基，一个侧链基团R基分别取代甲烷中的三个H，就组成蛋白质分子的基本单位氨基酸的结构通式： Ｒ │ NH2─Ｃ─COOH │ Ｈ每种氨基酸都至少有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。我们可以把氨基酸的结构通式想象成我们的人体，躯干是中心碳原子，左臂是氨基，右臂是羧基，腿是氢，头部是R基。氨基酸有20种，各种氨基酸之间的区别在于R基的不同，如甘氨酸的R基是一个氢原子（─Ｈ），丙氨酸的R基是一个甲基（─CH3）。这就像我们每位同学头部有不同的笑脸从而区别了每个人。在人体内有的氨基酸是无法在人体细胞内合成的，如赖氨酸和色氨酸，但它又是构成蛋白质所不可缺少的，所以要对这类人体无法合成的氨基酸（必需氨基酸）有一定量的补充。㈡教师展示胰岛素的空间结构示意图 讨论：蛋白质是一种生物大分子，往往是由很多个氨基酸构成的，那些氨基酸之间是如何连接在一起构成蛋白质分子的呢？ 是通过一种叫做脱水缩合的化学反应来完成连接的。（展示肽键形成的动画课件）教师请两位学生到黑板前，两臂伸展，一位学生的左手与另一位学生的右手相碰，共同握住一块含水的海绵，两位同学共同一挤就将海绵挤出水来。（教师解释：这个活动就象一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱掉税分子缩合连接成肽键。）（教师以板图形式讲解两个氨基酸之间的脱水缩合反应。并请同学注意肽键是如何形成的，以及形成的产物叫二肽的原因）（教师再演示三肽化合物的形成）许多的氨基酸通过肽键相互连接成多肽，多肽链盘曲折叠构成了蛋白质分子的结构。师生共同归纳总结： 构成脱水缩合盘曲折叠 C、H、O、N ———→ 氨基酸 ————→ 肽链（一条或多条）————→ 蛋白质 讨论：既然蛋白质都是按照上述方式构成的，那么，为什么会有那么多种类的蛋白质呢？ 教师展示血红蛋白的空间结构示意图 问：学生对血红蛋白和胰岛素的空间结构进行对比，分析组成这两种蛋白质的氨基酸的种类，数目，排列次序是否相同？ 答：因为组成蛋白质的氨基酸的种类，数量，排列次序不同。组成蛋白质的氨基酸数目很多，由于数目，种类，排列次序不同，会形成不同种类的蛋白质，再加上构成蛋白质的肽链的空间结构千差万别，这些都是细胞中的蛋白质种类繁多的原因。师生共同归纳：蛋白质结构多样性的原因： ⑴组成每种蛋白质的氨基酸种类，数目不同； ⑵组成每种蛋白质的氨基酸排列次序不同； ⑶每种蛋白质分子的空间结构均不相同。讨论：蛋白质的结构多种多样，在细胞中承担的功能也是多种多样的。请大家回忆初中生物学中涉及了蛋白质分子的哪些功能？ 学生：经过讨论可举出如抗体，酶，激素（胰岛素）作用的例子。教师：加以归纳，蛋白质作为生命活动的主要体现者，它在生命活动中担当无可替代的作用，它的作用主要表现在以下几个方面： ⑴有些蛋白质是构成细胞和生物体的重要物质（结构蛋白）； ⑵有些蛋白质有催化作用（酶）； ⑶有些蛋白质有调节作用（激素蛋白）； ⑷有些蛋白质有运输作用（载体蛋白）； ⑸有些蛋白质有免疫作用（抗体）。教师引导学生去看课后的科学史话，使学生了解我国在人工合成蛋白质上取得的成就，增强民族自豪感。三.课堂反馈： ⒈下列为某一多肽化合物的分子结构式，请回答有关问题：(1)上述结构中，代表氨基的结构式为；代表羧基的结构式为； 代表肽键的结构式为；其中、为R基。(2)上述化合物是由种氨基酸组成。(3)该化合物是由

个氨基酸失去

分子水形成的，该化合物称为，这样的反应叫做

。水分子中的氧来自于，氢来自于。⒉某一条多肽链中共有肽键151个，则此分子中—NH2和—COOH的数目至少有（）A．152；152 B．151；151C． 1；1 D．2；2 ⒊能正确表示蛋白质分子由简到繁的结构层次的一组数字顺序是()。①氨基酸②C、H、O、N等元素③氨基酸分子相互结合④多肽⑤形成一定的空间结构 A．①③④⑤② B．②①④③⑤ C．②①③⑤④ D．②①③④⑤ 四.课堂小结： 对于生物体来说，蛋白质是必不可少的，这在生物体的各项生命活动中都担当着重要的作用，所以可以说一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者。五.布置作业： 课本第24页练习，基础题1、2、3。板书设计： 第2节 生命活动的主要承担者—蛋白质 ⒈氨基酸（20种）的结构： Ｒ │ 通式：NH2─Ｃ─COOH │ Ｈ ⒉蛋白质的结构： 脱水缩合： 蛋白质结构多样性的原因： ⒊蛋白质的功能： 教后反思： 本节课是以学生的兴趣为根本出发点，首先以食品包装引入主题，学生较感兴趣。在教学中我注意对学生能力的培养，如分组讨论的方法，学习蛋白质的结构及蛋白质与氨基酸的数量关系，培养了学生的发现问题和解决问题的能力;鼓励学生踊跃回答，训练学生的表达能力和语言组织能力;通过展示挂图，训练学生的识图能力；讲解蛋白质的结构时，与功能相联系，使学生形成结构和功能相适应的生物学观点。在教学中我还注意对学生进行爱国主义教育。但在教学中老师活动较多，学生相对少一些，应把时间真正还给学生；与学生进行活动时，课堂秩序会较乱，这属于课前估计不足，应维护秩序,保证教学的顺利进行；再如学生讨论时，教师可巡回指导，进行思维点拨，而不应放任自流，以上是这节课的遗憾之处，因此，我认为这节课在设计上还是有很大的改进余地。篇二：生命活动的主要承担者—蛋白质教学设计方案 生命活动的主要承担者—蛋白质教学设计方案12 34 篇三：生命活动主要承担者蛋白质教案 生命活动的主要承担者——蛋白质

一、学情分析 本教材一般是高一学生使用的。高一的学生在初中已经学习了有关食物中蛋白质消化吸收的内容，对蛋白质和氨基酸的关系有一定认识，还有学习了甲烷、乙酸、氨气等化合物。这对本节内容的教学来说，具备了相应的知识基础。对于高一的学生来说，思维方式开始由形象思维能力为主向抽象思维能力为主转化。这为学生学习微观的生物学知识奠定了基础。

二、教材分析 《生命活动的主要承担者——蛋白质》是高中生物学(必修1)中 第二章第2节的内容。这部分内容不仅是是第二章的重点内容，也是整本书重点内容之一。它是本章第1节《细胞中的元素和化合物》知识的继续和具体化。是学生学习必修1中第三、五章《细胞的基本结构》和《细胞能量供应和利用》、必修3第二章《动物和人生命活动的调节》等内容的重要基础。例如讲述细胞膜的结构和功能、细胞代谢、动物激素的调节作用等内容时，要用到与蛋白质有关的知识。

三、教学目标 ⒈知识目标 ⑴说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。⑵蛋白质的结构和功能。⒉能力目标⑴培养学生跨学科分析综合能力。⑵收集资料、分析资料的能力。⒊情感态度与价值观 ⑴认同蛋白质是生命活动的主要承担者。⑵关注蛋白质研究的新进展。

四、教学重点和难点 重点：（1）氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。（2）蛋白质的结构和功能。难点:（1）基酸形成蛋白质的过程和这个过程中氨基酸、肽链和肽键的数量关系。(2)蛋白质的结构多样性的原因。

五、教学方法

1、直观教学法：通过多媒体辅助教学课件，增强了教学内容的直观性和启发性，使学生更好地从感性认识上升为理性认识。

2、问题探究教学法：(1)联系生活，创设情境，提出探索问题。（2）引导学生进行探究、推理。（3）查阅课本，小组讨论进行验证。

六、教学准备 设计和制作多媒体辅助教学课件。

七、课时安排：1课时

《蛋白质含量》教学设计 篇11

摘要：以雄性Wistar大鼠为研究对象，进行“一次性大强度离心运动”，一次性离心运动实验为16°下坡跑台跑，定量大负荷间歇性运动，跑速为26.8 m/min，运动5 min×10组，组间歇1 min。离心运动后不同时段取大鼠后肢腓肠肌外侧头进行分析大强度离心运动后大鼠骨骼肌细胞骨架蛋白含量的变化特点；与延迟性骨骼肌损伤时血清酶升高的关系；探讨细胞骨架蛋白在骨骼肌纤维中存在的特点和作用。

关键词：离心运动；细胞外基质蛋白；骨骼肌微损伤；膜完整性

中图分类号：G804.7文献标识码：A文章编号：1007-3612(2008)05-0618-05

骨骼肌细胞膜连接了细胞内骨架与细胞外基质（ECM），在维持骨骼肌细胞的结构和功能中发挥了重要作用。在骨骼肌中基膜（细胞外基质）—肌细胞膜—细胞骨架中的一些连接蛋白的缺失导致了骨骼肌疾病从而使人们对它们连接的重要生物作用有了认识［1］。细胞外基质（ECM）决定组织的形态和结构，ECM不同成分之间相互作用形成立体骨架结构，对细胞起着支持作用。细胞只有通过ECM连接才构成组织，ECM决定组织的牵张强度。细胞外基质蛋白在维持肌细胞的结构以及力的传导过程中发挥了重要作用。

对于运动后骨骼肌微损伤的发生及恢复过程中肌细胞的细胞内骨架、肌细胞膜在结构、功能方面的变化的研究已经相对比较成熟，但对于骨骼肌细胞外基质在运动后结构、功能方面变化的研究目前还较少，因此本研究的目的是探讨运动后骨骼肌微损伤后ECM中的重要蛋白laminin-2，collagenIV蛋白含量的异同及离心方式运动对其影响；探讨损伤发生过程中基质蛋白laminin-2基因表达的变化特征，为今后能够更加深入全面的研究运动后骨骼肌微损伤发生的机制提供理论基础和依据。

1研究方法

1.1实验对象与分组雄性Wistar大鼠42只，分为7组，每组6只，体重300～360 g，由北京维通过利华实验动物技术有限公司提供，国家标准啮齿类动物饲料，分笼饲养，自由饮食，室温17～23℃，相对湿度60%～75%，保持12 h光照。

正式实验前3 d，所有动物进行5～10 min跑台运动，以熟悉跑台，速度为5～10 m/min，坡度为0°。大鼠跑台为杭州段氏制作BCPT-98型。

一次性离心运动的实验大鼠采用Armstrong(1983)［2］、田野［3］所设计的-16°下坡跑台跑，模型略有改进，以更适合模拟离心方式运动造成的损伤。定量大负荷间歇性运动，跑速为26.8 m/min，相当于最大摄氧量的80％～90%［4］，运动5 min，间歇1 min，共进行10组。给以少量声、光、电刺激，以激励大鼠运动。

实验组在一次性离心运动后即刻、运动后4 h、12 h、24 h、48 h、72 h，取材为每组6只，分别取大鼠后肢腓肠肌外侧头进行分析。安静对照组取材与实验组相同部位。

1.2测试样本的采集与处理1） 大鼠血清的采集：大鼠称重后，用20%的乌来糖(或称乌拉坦)按0.01 mL/g体重腹腔注射麻醉，心脏取血置于离心管中，倾斜静置2～3 h后进行常规血清分离（2 000转/min，15 min），-20℃冰箱保存待测。

2） 用于匀浆的样本采集：取血后速取左侧腓肠肌外侧头,切约为4 min×4 min×4 mm3，用锡纸包好、标记后放入液氮中冰冻保存，留做匀浆用。

3） 用于冷冻切片的样本采集：大鼠称重后，颈椎脱位法处死，取血后小心剪取约3 min×3 min×5 mm的腓肠肌（切勿牵拉）投入用液氮预冷的装有正已烷（-70℃）的小烧杯中速冻，之后用锡纸包好放入液氮中保存，用于冷冻切片。

4） 组织匀浆总蛋白测试：10%匀浆，总蛋白（TP）的测试采用Bradford法［5］（即考马斯亮蓝法）法。

5） 血清CK、LDH的测试方法：测试采用酶动力法，试剂盒购自北京北控中生生物科技股份有限公司，测试严格按照操作步骤进行，仪器为MD-100半自动生化分析仪。

6） 羟脯氨酸（hydroxyproline）测试。原理：羟脯氨酸在胶元蛋白中占13.4%,在弹性蛋白中占极少量，其他蛋白中均不存在，因此羟脯氨酸能反映胶元代谢情况。羟脯氨酸在氧化剂的作用下所产生的氧化产物与二甲氨基苯甲醛作用呈现紫红色，根据其呈色的深浅可推算出其含量。

试剂盒购自南京建成生物制品公司，测试严格按照操作步骤进行，仪器为721分光光度计。

7） laminin-2原位杂交测试。大鼠Laminin-2基因的寡核苷酸探针序列设计参考Maher,J.J等［6］，用Blast在NCBI的RGD（Rat Genome Database）中验证其定位，使用Oligo 6.0验证其不含稳定的二聚体和发夹结构。其序列为： 5' AGGAGGTTGTCAGCAACAGCGGTCTTGACATGGACAACGA 3' ，由北京奥科生物技术有限公司合成，3'端地高辛标记。

8） 组织切片的图像分析。组织切片染色后，显微镜观察，通过Panasonic WV-CP410/G摄像头和BOSER BS602A图像采集卡进行图像采集，之后用Scion Image (National Institutes of Health, USA)进行分析。用Scion Image分别测量不同类型肌细胞膜染色的光密度，以此反映其含量。每样本测量上、下、左、右、中部5个视野。

9） 肌肉匀浆方法：秤取腓肠肌肉样品，迅速剪碎后放入玻璃匀浆器中，以1:10的比例加入匀浆液进行匀浆。

10） 冷冻切片：在SLEE冷冻切片机上进行切片，厚度为15μm，切片恒温-20℃。将实验组贴于一张切片上，以便于比较［7］。

1.3指标测试与方法11） 肌肉匀浆测SOD、MDA方法：SOD的测试采用黄嘌呤氧化酶法，MDA的测试采用硫代巴比妥酸（TBA）法，试剂盒均购自南京建成生物制品公司，测试严格按照操作步骤进行，仪器为721分光光度计。

冷冻切片。固定：切片自然干燥，浸入新鲜配制的4%多聚甲醛中2 min。消化：胃蛋白酶，一般使用浓度为0.4%，消化时间为37℃、30～180 min，主要用于细胞间质抗原的显示，如：Laminin（层粘蛋白），Collagen IV（IV型胶原）等。

1.4数据统计方法对观察分析结果用统计学分析软件SPSS11.5进行ANOVA单因素方差分析。

2结果

2.1离心方式运动后血清CK、LDH 以及羟脯氨酸的变化┎馐越峁见表1。

血清CK、LDH的变化呈现相似的趋势，在离心运动后即刻最高随后呈现下降的趋势到12 h后达到最底点，然后呈现上升的趋势到48 h后又呈现下降趋势(图1)。ANOVA分析表明：运动后即刻CK与其它各时段均有非常显著性差异，玃<0.01;LDH除24 h外的各时段和即刻组均有显著性差异,玃<0.05;CK 4 h组高于12 h组、72 h组，差异显著，玃<0.05;12 h最低，与除24 h外的各段均有显著差异，玃<0.05；肌组织中SOD值从离心运动后即刻开始升高，到12 h达最高，48 h又有一次高峰，随后下降。运动后肌组织SOD含量，在12 h显著高于安静对照、72 h含量，玃＜0.05(表2)。

肌组织中MDA变化规律与SOD相似(表2，图3)，在运动后即刻开始升高，12 h达最高，在48 h又有一次高峰趋势，其后下降。其中12 h肌组织MDA含量与安静对照、运动后48 h、72 h差异显著，玃＜0.05。图3，肌组织MDA扩大十倍显示。

2.2运动后细胞外基质蛋白含量变化与骨骼肌内容物泄漏及自由基代谢变化的相关分析(表3，图4)。

图5，图6。测量每张切片中5个视野（左上、左下、中、右上、右下）的蓝紫色颗粒的光密度值，结果见表4和图7。

离心运动即刻laminin-2基因表达水平明显下降与对照组差异显著，玃＜0.05；随后逐渐升高，在48 h达到最大，在4 h后直至72 h均处于较高水平，对照组与4 h组至72 h组差异显著玃＜0.05(图7)；

腓肠肌外侧头，冷冻切片，15 μm厚；寡核苷酸探针，地高辛标记，碱性磷酸酶系统显色，杂交阳性信号为蓝紫色颗粒(图8)。

腓肠肌外侧头，冷冻切片，15μm厚；寡核苷酸探针，地高辛标记，碱性磷酸酶系统显色，杂交阳性信号为蓝紫色颗粒(图9)。

3分析与讨论

3.1离心运动后大鼠肌纤维中细胞外基质蛋白laminin-2,cllagenIV含量的变化根据对腓肠肌组织切片的观察来看，我们观察到离心运动后腓肠肌更为明显。ECM的量受到身体活动的影响，一定形式的慢性负荷练习可以增加胶元的含量，只不过是胶元合成的类型以及胶元合成的程度情况不同。这些变化可以改变组织的粘弹性以及机械特性，使组织更易抗拉。［8-9］在laminin-2基因缺失大鼠的研究中发现［10-11］，伴随着laminin-2的减少而CollagenIV含量呈增加趋势，而本研究却发现离心运动后laminin-2含量增加伴随着CollagenIV含量的减少，laminin-2蛋白和CollagenIV之间是否存在着动态平衡，二者之间的增加和减少是否存在着因果关系？需要进一步研究的证实。

3.2运动后骨骼肌内容物泄漏、羟脯氨酸、自由基代谢变化以及骨架蛋白含量变化的相关分析羟脯氨酸是胶元蛋白的一种主要氨基酸，是反映体内胶元代谢的生化标志物，在胶元蛋白中占13.4%,在弹性蛋白中占极少量，其他蛋白中均不存在，因此羟脯氨酸能反映胶元代谢情况。血清羟脯氨酸与血清LDH呈负相关；而血清羟脯氨酸与collagenIV没有相关性，可能和collagenIV本身的特殊性有关系，collagenIV作为细胞外基质蛋白的一种，在细胞外基质中含量很少并且是基膜的框架结构，也是基膜特有的胶原，在组织中细胞排列和骨骼肌中维持力的稳定性中发挥着重要的作用［12-13］，在运动过程中可能没有对胶元的代谢产物羟脯氨酸的增加作出贡献有关,本研究证实了这一点，即羟脯氨酸虽然是胶元的代谢产物但主要是I、III型胶元的代谢产物，也有相关文献报道羟脯氨酸主要是I、III型胶元的代谢产物［14］；肌组织中MDA水平与SOD水平相关；肌组织中SOD与血清LDH水平负相关；

本研究发现细胞外基质蛋白collagenIV与血清CK呈正相关；而Mackey, Donnell y（2004）［15］在以人为研究对象进行一次性离心运动后也同样发现了collagenIV与血清CK的明显的相关关系提示可能骨骼肌的离心收缩影响了IV型胶元的代谢更新。

3.3研究骨骼肌在损伤过程中laminin-2基因表达的变化特征细胞外基质蛋白laminin-2基因mRNA的原位杂交结果代表了laminin-2基因表达水平。如图10所示，离心运动即刻laminin-2基因表达水平明显下降与对照组差异显著玃＜0.05，随后逐渐升高，在48 h达到最大，在4 h后直至72 h均处于较高水平，对照组与4 h组至72 h组差异显著；本研究观察到了即刻laminin-2基因水平的降低但是没有观察到蛋白水平的下降，可能和实际蛋白水平有下降的趋势但是没有设置相应的时相观察到相应的实验结果，也有可能离心运动后即刻laminin-2基因表达水平的下降激活了laminin-2基因的调控过程使得laminini-2基因表达水平提高从而增加laminin-2蛋白的合成，laminin-2蛋白的升高也有可能和其本身就有较强的修复能力有关，从图11我们可以看到laminin-2基因和蛋白变化有大致相同的趋势。

4结论

1） 离心运动后基质蛋白laminin-2在24 h处于最高水平，24 h与其它各组组差异显著,其它组间的变化无显著性差异,说明了laminin-2是有较强调整和修复能力的蛋白，其变化有可能是因为其相邻蛋白的减少而代偿性的增加以维持机体的功能。

2） 本实验发现肌细胞外基质蛋白含量collagenIV的变化与血清CK相关，提示可能骨骼肌的离心收缩影响了collagenIV的代谢更新；

3） 离心运动即刻laminin-2基因表达水平明显下降与对照组差异显著；随后逐渐升高，在48 h达到最大，laminin-2基因和蛋白的表现了基本相同的变化趋势。

参考文献：

［1］ Kevin P. Campbell Skeletal Muscle BasementMembrane-Sarcolemma-Cytoskeleton Interaction Minireview Series Published, JBC Papers in Press, January 29, 2003, DOI 10.1074/jbc.R300005200.

［2］ Armstrong RB. Eccentric exercise-induced injury to rat skeletal muscle. J.Appl.Physio，1983，54:80-93.

［3］ 田野.运动性线粒体钙聚积、细胞脂质过氧化对骨骼肌结构、机能的影响. 北京体育大学博土毕业论文，1991.

［4］ Pica AJ, Brooks GA. Effects of training and age on VO2max in laboratory rats. Med Sci Sports Exerc，1982，14(3):249-252.

［5］ Bedfood, T.G. Maximum oxygen consumption of rats and its changes with various experimental procedures in identically trained young and old rats. J. Appl. Physiol，1979，17:1278-1283.

［6］ Maher,J.J. and Tzagarakis,CPartial cloning of the M subunit of laminin from adult rat lipocytes: expression of the M subunit by cells isolated from normal and injured liver. Hepatology，1994，19(3):764-70.

［7］ F. 奥斯伯等著，颜子颖、王海林译. 精编分子生物学实验指南. 北京：科学出版社，2001:332.

［8］ Koskinen SO, Wang W, Acute exercise induced changes in rat skeletal muscle mRNAs and proteins regulating type IV collagen 2002 EXERCISE AND MUSCLE COLLAGEN REMODELINGJ Appl Physiol on December 25, 2005 content. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol 280: R1292–R1300,2001.

［9］ Michael Kjaer Role of Extracelluar Matrix in adaptation of tendon and skeletal muscle to mechanical loading Physiol Rev，2004，84:649-698.

［10］ Maher,J.J. and Mc Guire RF Extracellular matrix gene expressionincreasespreferentially in rat lipocytes and sinusoidal endothelial cells during hepatic fibrosis in vivo.J Clin Invest，1990，86(5):1641-8.

［11］ Gullberg D,Tiger CF,and Velling T.laminin during muscle development and in muscle dystrophies.Cell Mol Life Sci,1999，56:442-460.

［12］ Imanaka-YoshidaK,Enomoto-Iwamoto M,Yoshida T,and Sakakura T,Vinculin,talin,integrin a6B1 and laminin can serve as components of attachment complex mediating contraction force transmission from cardiomyocytes to extracelluar matrix Cell motil Cytoskeleton,1999，42:1-11.

［13］ Alnaqeeb MA,ZaidNS,Goldspink G Connective tissue changes and Physical properities of developing and aging skeletal muscle. J Anat，1976，139:677-689.

［14］ Abigail L. MackeySkeletal muscle collagen content in humans after high-force eccentric contractions,Journal of Applied Physiology，2004，27(2)：197-203.