血清白蛋白（共12篇）
血清白蛋白 篇1
每个人的身体状况都是不一样的，而当疾病到来的时候身体会出现不同的变化，血清白蛋白正常值是多少，大家平常可能不注意这些，也不了解这些，不过这种东西很重要的，如果血清白蛋白值偏低，会对身体造成影响。我们的正常生活就不能继续进行下去了，所以要注意自己的身体。了解自己的身体。并且要懂得怎么去治疗，这样才会放心。不要对未知的事情产生恐惧，站在科学的角度理解她们。
人血清白蛋白（Human Serum Albumin，简称HSA）是人血浆中的蛋白质，其非糖基化的单链多肽包含585个氨基酸，分子量为66kD。在血浆中其浓度为42g/L，约占血浆总蛋白的60%。在体液中人血清白蛋白可以运输脂肪酸、胆色素、氨基酸、类固醇激素、金属离子和许多治疗分子等：同时维持血液正常的渗透压。在临床上人血清白蛋白可用于治疗休克与烧伤，用于补充因手术、意外事故或大出血所致的血液丢失，也可以作为血浆增容剂。
1.调整饮食，多吃富含蛋白及维生素类的食物。
2.补充氨基酸类药物，如静脉输入氨基酸制剂或口服氨基酸胶囊等药物。
3.血清蛋白倒置者，常需静脉输入白蛋白或新鲜血浆等，应在医生的指导下进行。
4.人工合成的生长素类药物可考虑应用。因其在一定程度上可促进白蛋白的合成，从而增加血清白蛋白的水平。其近期疗效尚可，远期效果还有待进一步观察。
上述就是关于血清白蛋白正常值是什么？的一系列的解释了，大家可以从侧面的知道血清白蛋白并不是一种病。所以大家从医生那里知道血清白蛋白降低也不要太在意，毕竟心态也是很重要的，血清白蛋白降低也是有方法治愈的，可以考虑人工合成的生长素，但不要太多其实物极必反，不要太乐观，谨慎才是最好的选择
血清白蛋白 篇2
1 资料与方法
1.1 一般资料
选取2011年2月—2013年12月期间在该院进行治疗的30例糖尿病患者作为对照组,其中男性患者17例,女性患者13例,年龄33～81岁,平均年龄为(36.9±6.7)岁。所有患者均符合1999年世界卫生组织(WHO)提出的关于糖尿病的诊断新标准。并选取同期在我院体检中心进行体检的32名健康者作为观察组,所有健康者均经过体查、心电图、B超、胸片和血液常规生化检查,检查结果均显示正常,其中男性患者28例,女性患者14例,年龄34～81岁,平均年龄为(37.2±6.4)岁。
1.2 试剂盒仪器
使用免疫比浊法测定血清PA,试剂为上海执诚公司制造。仪器为日本奥林巴斯公司制造的OLYMPUS AU400全自动生化仪。
1.3 方法
前一天晚上叮嘱患者次日早晨先不进食,清晨抽取空腹静脉血3mL,将其离心分离血清待测。根据试剂盒上的说明对OLYMPUS AU400全自动生化仪进行规范的操作。
1.4 统计方法
应用SPSS 19.0统计学软件处理相关数据,使用()表示两组数据,使用t对组间资料进行检验,以P<0.05表示两组之间的差异具有统计学意义。
2 结果
对照组患者和观察组健康者血清PA测定的结果见表1所示。
3 讨论
测定血清前白蛋白(PA)在血浆中的浓度可以更清晰地了解蛋白质的营养不良、肝红能不全,其敏感性远远高于白蛋白和转铁蛋白。PA不仅仅可以作为组织修补的材料,还具有运载蛋白的能力,PA结合T4和T3,并且对T3的亲和力更大,PA和视黄醇结合蛋白形成复合物[1]。PA是由肝脏细胞合成的一种血清蛋白,其在PA8.2～8.6缓冲液中电泳移比白蛋白更快,其分子量是5.5,沉淀系数是3.9。PA的主要生理功能是运输甲状腺素和维生素A,并且具有胸腺激素活性,大大促进了淋巴细胞的成熟,从而进一步增加机体的免疫力。PA在血浆中的含量比较少,并且其半衰期主要仅仅为12 h,可以迅速地反映营养摄入处于正平衡和负平衡[2]。因此,血清前白蛋白可以作为反映肝脏合成和分解代谢轻微改变的指标。并且血清前白蛋白.的浓度降低的幅度和肝实质损害的程度息息相关。血清前白蛋白是一种非常宿主防御物质,在急性感染时,PA血清中浓度会快速降低,特别是细菌感染时更加明显[3]。因此,其在检测上的敏感度也比较高。
由于糖尿病患者的病程比较长,血糖也比较高,导致大多数糖尿病患者容易出现各种营养物质摄入不足的现象,血管内皮细胞受到氧化损伤,微血管通透性增高,血浆蛋白通过内细胞附着在基底膜上,然后导致糖尿病微血管并发症合并肝、肾损害[4]。由于糖尿病患者胰岛素相对不足,导致肝脏和肌肉中蛋白质摄取减少合成减弱,分解代谢亢进。
分析该次研究结果发现,血清PA可以作为反映糖尿病患者营养状况的主要指标,为治疗糖尿病患者提供了可靠的理论依据,有利于改善患者预后和转归,促进患者恢复健康。在指导患者控制血糖的同时,注意为患者制定合理的膳食食谱,增加蛋白的供给量,可以有效的改善患者的生活质量。
摘要：目的 探究对检测血清前白蛋白(PA)对糖尿病患者的重要意义。方法 选取2011年2月—2013年12月期间在该院进行治疗的30例糖尿病患者作为对照组,并选取同期在该院体检中心进行体检的32名健康者作为观察组,使用免疫比浊法测定对照组患者和观察组健康者的血清PA水平。结果 糖尿病患者血清PA的含量明显比健康的正常人更低(P<0.05)。结论 血清PA血清前白蛋白的测定方法 具有操作简单快捷的优点,可以作为早期评价糖尿病患者营养状况的良好指标,在临床诊断中具有重要意义。
关键词：前白蛋白,糖尿病,营养状况
参考文献
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血清白蛋白 篇3
“健康携带者”并不健康
张先生是一位乙肝病毒感染者,HBeAg(乙肝病毒e抗原)阳性,肝功能(主要为丙氨酸转氨酶)检查多年来均正常,但多次测试血清前白蛋白均低于正常值。医生觉得有问题,劝张先生进行肝穿刺活检,结果病理报告中度炎症伴早期肝硬化倾向。通过抗病毒、抗纤维化治疗,张先生的病情得到了较好的控制,血清前白蛋白有所上升。
生活实例2
“乙肝患者”则实“病毒携带状态”
李先生HBeAg阳性,病毒复制情况(HBV DNA)远高于正常检出限值,转氨酶经常轻度升高,酷似乙肝活动患者。但多次检测血清前白蛋白,其水平基本在正常范围内,这说明他的肝细胞损害程度较轻。考虑到李先生较胖,又无明确乙肝家族史,其转氨酶升高非乙肝活动所致,可能因脂肪性肝炎所致。后经肝脏活检,证实了这一临床诊断。结果,李先生经过饮食控制、增加运动、祛脂药物治疗后,肝功能逐渐恢复了正常。
血清前白蛋白(PA)是一种主要由肝细胞合成的糖蛋白,它比血清白蛋白敏感,能早期反映肝细胞损害情况。一旦肝脏有炎症,肝细胞受损,PA的合成能力就会下降。复旦大学附属中山医院开展血清前白蛋白(PA)项目检测工作已25年,并将其作为肝功能常规检测指标之一。近4~5年来,全国各大(三级)医院也已开展这项检查。
临床上,乙肝病毒携带者或轻度慢乙肝患者,其PA值往往在正常水平。但也有一些人,临床上被视为“健康携带者”,而肝组织病理学检查却为慢性肝炎,其PA水平也低于正常。相反,有一些患者丙氨酸转氨酶轻度异常,尤其伴有乙肝乙肝病毒标志阳性者,酷似“乙肝患者”,而PA值正常,则实为“病毒携带状态”,而非乙肝患者,如某些脂肪肝患者。上述2则生活实例就是很好的证明。
PA值越低,肝组织炎症越明显
长期的临床应用研究表明,PA值变化与肝组织炎症程度呈负相关,即PA值越低,肝组织炎症越明显。因此,测定PA值的变化,可反映肝细胞炎症损害的状况,是肝病诊断的“好帮手”。。
动态观察PA水平,还能反映疾病的进展或恢复情况。
急性肝炎的早期,PA值即出现下降,随着病情的好转痊愈,PA值会逐渐恢复到正常水平。
如果为慢性肝炎或肝硬化,根据病情轻重不同,PA值通常会出现不同程度下降,但较难恢复到正常水平。
如果PA逐渐下降,预示着疾病向较重方向发展。
血清白蛋白 篇4
光谱法研究加替沙星与牛血清白蛋白的相互作用
采用荧光光谱和紫外吸收光谱法研究牛血清白蛋白与加替沙星的相互作用机制.由荧光光谱可知加替沙星对牛血清白蛋白有猝灭作用;用Stern-Volmer方程求得在17℃和25℃温度下它们的结合常数分别为1.14×107L・mol-1和6.30×106L・mol-1,结合位点数分别为1.46和1.44;用热力学方程处理实验数据得到结合反应的`相关参数(25℃):△H=53.46 kJ・mol-1,△G=-38.79 kJ・mol-1,△S=49.24 J・K-1・mol-1;并用三维荧光光谱和同步荧光光谱探讨加替沙星对牛血清白蛋白构象的影响.实验结果表明,加替沙星对牛血清白蛋白的猝灭方式为静态猝灭,它们间的主要作用力为静电作用.
作 者：彭毛 陈娟 李成芳 吴辉 宋功武 PENG Mao CHEN Juan LI Cheng-fang WU Hui SONG Gong-wu 作者单位：湖北大学,化学化工学院,湖北,武汉,430062刊 名：湖北大学学报(自然科学版) ISTIC PKU英文刊名：JOURNAL OF HUBEI UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE EDITION)年，卷(期)：200830(3)分类号：O657.3关键词：加替沙星 牛血清白蛋白 荧光猝灭 三维荧光
血清白蛋白 篇5
一、目的与要求
1、掌握分离纯化蛋白质的基本原理和基本过程。
2、熟悉盐析、离心、层析、电泳等生化基本技术在蛋白质分离纯化中的综合应用。
3、学会设计和制定分离纯化蛋白质的实验方案，技术路线，质量监控和保证措施。
二、实验原理
血清蛋白有300多种，可粗略的分为清、球蛋白两大类，γ球蛋白只是球蛋白中的一个亚类。欲用常规方法获得，可先用半饱和硫酸铵从血清中盐析出球蛋白，接着用葡萄糖凝胶G-25脱去球蛋白中的盐分最后用DEAE纤维素阴离子交换柱便可直接从脱盐的球蛋白溶液中分离纯化出γ球蛋白,其反应机理如下：
C2H5
H
纤维素-O-(CH2)2-N(C2H5)2
纤维素-O-(CH2)2-N+……H2PO4
H++H2PO4
DEAE纤维素离子交换柱
COOH
C2H5
α、β、γ球蛋白
NH2
COO
H
经过盐析和脱盐的球蛋白液
纤维素-O-(CH2)2-N+…α和β
G
PH6.3
NH2
交换到柱上的α和β-球蛋白
H2PO4
COOH
γ-球蛋白
NH3+
被DEAE柱分离纯化的γ-球蛋白
被柱层析交换结合的α球蛋白和β球蛋白，可通过增加洗脱液的离子强度或降低洗脱的pH值（也可两者同时改变），使其分部洗脱下来而被纯化。纯化前后的γ球蛋白可用电泳方法进行比较鉴定。
三、仪器和材料
仪器：离心机，1.5×40cm层析柱，层析架或滴定台，核酸-蛋白检测仪，部分收集器，紫外分光光度计，色谱柱，电泳槽，电泳仪。
材料：马血清，Sephadex
G-25×200g，DEAE-32×200g。
四、实验步骤
（一）分离纯化步骤
1、取3mL,4℃预冷血清，加入3mL
4℃预冷的饱和硫酸铵。边滴边摇。
2、静置大于10min后，3500rpm离心15min，弃去上清液，将沉淀溶于少量的生理盐水。从中取0.5mL用于测定蛋白质含量。
3、将剩余的样品上Sephadex
G-25柱，用0.02
mol/L
pH6.5的NH4AC缓冲液洗脱，每管收集3
mL，用于绘制洗脱曲线，选择颜色最深（即浓度最高管）的取0.5mL留待电泳用。
4、将剩余的蛋白质溶液上已平衡好的DEAE-32柱（装一半的柱子），用0.02
mol/L
pH6.5
NH4AC缓冲液洗脱，用干净的试管收集，并用20%磺基水杨酸检测是否有蛋白流出，并绘制洗脱曲线，收集的蛋白质溶液即为γ球蛋白（留少量电泳用，0.5ml测[Pr]）。
5、柱子再生。先用0.3mol/L高盐缓冲液，再用0.02mol/L缓冲液平衡。
（二）电泳步骤
1、安装垂直板电泳槽，按表配制分离胶溶液。用滴管吸取分离胶溶液，沿管壁注入玻璃板至距上端3cm处(插梳为准)
2、立即用滴管沿凝胶管壁加人蒸馏水约0.5cm高度，加水时应注意减少胶液表面的震动与扩散。加蒸馏水的目的，隔离空气中的氧和消除凝胶柱表面的弯月面，使凝胶表面平坦（加水时切勿呈滴状滴入胶液）。
3、静置30分钟，在凝胶表面与水之间出现清晰的界面，表示聚合已完成（注：刚加水时看出有界面，后逐渐消失，等再看出清晰界面时，表明凝胶已聚合）。用滴管吸去凝胶管的水层，并用滤纸条（无毛边）轻轻吸去凝胶表面残留的水分，注意不要损伤已聚合的凝胶表面。
4、按表制备浓缩胶，沿管壁加入浓缩胶，插上梳子，静置15分钟，待凝胶聚合后，待用。
5、加入10倍稀释的甘氨酸一Tris缓冲溶液于电泳槽中，用注射针排除样品孔中的气泡，样品与样品处理液1：1混合后，用微量注射器上样。
6、将上电泳槽的电极接至电泳仪的负极，下电泳槽的电极接至电泳仪的正极，接通电源，刚开始5分钟内6-7
mA／板，待示踪染料迁移到下口约0.5cm处时，就可停止电泳，切断电源（电泳时间约为
2／小时左右）。
7、剥胶
取下玻璃板，用带有10cm长的注射针头，内盛蒸馏水作润滑剂。将针头插人胶与玻璃板之间，边注水边慢慢推针前进，靠水流压力和润滑作用使玻璃板与凝胶分开。
8、固定，染色与脱色
固定染色液染色过夜，用脱色液脱色.9、染色，加入染色液，染色过夜。
10、拍照，记录结果。
五、实验结果与分析
**
血清样由于蛋白质种类较多，区带不清。脱盐后，样品中剩余蛋白质为α、β、γ-球蛋白，从结果中可以看到几条较为明显的区带。γ-球蛋白的电泳结果显示其分离的较为纯净。
六、注意事项
1、上样前要将使用过的柱子重生。
2、上样时要注意3个相切：缓冲液与柱床表面相切；样品与柱床表面相切；洗样时缓
冲液与柱床表面相切。
3、用琼脂糖封胶时一定要封延时，防止漏胶。
4、配胶时要按照顺序加样，配完后要立刻混匀。
人血白蛋白说明书 篇6
【汉语拼音】 RenXueBaidanbai
【主要成份】人血白蛋白。 本品来源于健康人血浆，经两次 60 ℃ ，10 小时加热灭活病毒处理。辅料：辛酸钠，乙酰色氨酸
【性状】略黏稠，黄色或绿色至棕色澄明液体，不应出现浑浊。
【适应症】
1. 失血创伤、烧伤引起的休克。
2. 脑水肿及损伤引起的颅压升高。
3. 肝硬化及肾病引起的水肿或腹水。
4. 低蛋白血症的防治。
5. 新生儿高胆红素血症。
6. 用于心肺分流术、烧伤的辅助治疗、血液透析的辅助治疗和成人呼吸窘迫综合征。
【用法用量】
用法： 一般采用静脉滴注或静脉推注。为防止大量注射时机体组织脱水，可采用 5% 葡萄糖注射液或氯化钠注射液适当稀释作静脉滴注(宜用备有滤网装置的输血器)。滴注速度应以每分钟不超过 2ml 为宜，但在开始 15 分钟内，应特别注意速度缓慢，逐渐加速至上述速度。
用量：使用剂量由医师酌情考虑，一般因严重烧伤或失血等所致休克，可直接注射本品 5 ～ 10g ，隔 4 ～ 6 小时重复注射 1 次。在治疗肾病及肝硬化等慢性白蛋白缺乏症时，可每日注射本品 5 ～ 10g ，直至水肿消失，血清白蛋白含量恢复正常为止。
【药理毒理】
药理作用：
1. 增加血容量和维持血浆胶体渗透压：白蛋白占血浆胶体渗透压的 80% ，主要调节组织与血管之间水分的动态平衡。由于白蛋白分子量较高，与盐类及水分相比，透过膜内速度较慢，使白蛋白的胶体渗透压与毛细管的静力压抗衡，以此维持正常与恒定的血容量;同时在血循环中， 1g 白蛋白可保留 18ml 水，每 5g 白蛋白保留循环内水分的能力约相当于 100ml 血浆或 200ml 全血的功能，从而起到增加循环血容量和维持血浆胶体渗透压的作用。
2. 运输及解毒：白蛋白能结合阴离子也能结合阳离子，可以输送不同的物质，也可以将有毒物质输送到解毒器官。
3. 营养供给 : 组织蛋白和血浆蛋白可互相转化，在氮代谢障碍时，白蛋白可作为氮源为组织提供营养。
毒理研究： 未进行此项实验且无可靠参考文献。
【药代动力学】 未进行此项实验且无可靠参考文献。
【不良反应】使用本品一般不会产生不良反应，偶可出现寒颤、发热、颜面潮红、皮疹、恶心呕吐等症状，快速输注可引起血管超负荷导致肺水肿，偶有过敏反应。
【注意事项】
1. 制品如呈现混浊、沉淀、异物或瓶身有裂纹、瓶盖松动或过期失效等情况不可使用。
2. 本品开启后，应一次输注完毕，不得分次或给第二人输用。
3. 输注过程中如发现病人有不适反应，应立即停止输用。
4. 有明显脱水者应同时补液。
5. 运输及贮存过程中严禁冻结。
【禁忌】
1. 对白蛋白有严重过敏者。
2. 高血压患者，急性心脏病者、正常血容量及高血容量的心力衰竭患者。
3. 严重贫血患者。
4. 肾功能不全者。
【药物相互作用】本品不宜与血管收缩药，蛋白水解酶或含酒精溶剂的注射液混合使用。
【孕妇及哺乳期妇女用药】对孕妇或可能怀孕妇女的用药应慎重，如有必要应用时， 应在 医师指导和严密观察下使用 。
【药物过量】因本品有高渗作用，过量注射时，可造成脱水、机体循环负荷增加、充血性心力衰竭和肺水肿。
【贮藏】 2 ～ 8 ℃ 避光保存。
【有效期】 60 个月
【生产企业】 上海莱士血液制品股份有限公司
安普莱士的功效与作用安普莱士适用于1) 失血创伤、烧伤引起的休克;2) 脑水肿及损伤引起的颅压升高;3) 肝硬化及肾病引起的水肿或腹水;4) 低蛋白血症的防治;5) 新生儿高胆红素血症;6)用于心肺分流术、烧伤的辅助治疗、血液透析的辅助治疗和成人呼吸窘迫综合征。
人血白蛋白服用常见问题
问：人血白蛋白是保健品还是药品?人血白蛋白，英文名为“Hu-man Albumin”，该药一直有“生命制品”、“救命药”之称，是临床急救的一种特殊药品。那么，人血白蛋白是保健品还是药品?
答：由开头我们就知道，人血白蛋白是药品。人血白蛋白是保证机体健康重要的营养素，它是维持和修复机体以及细胞生长所必需的，可以有效治疗肝硬化患者的水肿或腹水，效果明显。
血清白蛋白 篇7
1 资料与方法
1.1 一般资料
收入该院ICU (70例) 及神经内外科 (分别为25例及31例) 诊治的126例急性脑卒中患者的临床资料, 其中男68例, 女58例, 年龄20~88岁, 平均60.4岁, 病程7~69 d, 平均病程40.5 d, 所有患者诊断符合1996年全国第四届脑血管病学术会议修订的急性脑卒中诊断标准, 并同时经头颅CT或MRI检查证实, 排除需急诊手术、严重 (或慢性) 肝肾疾病和恶性肿瘤患者。疾病分3类:蛛网膜下腔出血, 脑出血, 脑梗死, 记录患者年龄、性别和入院距发病时间、既往卒中史、高血压及糖尿病病史。
1.2 方法
均在入院时对患者行GCS评分, 分为重症组 (GCS≤8) 分及轻中症组 (GCS>8分) , 于24 h内测定患者血清白蛋白、甘油三酯、胆固醇及皮质醇水平, 分析两组间各观察指标的差异, 同时比较两组患者低白蛋白血症比例的差异。
1.3 统计方法
采用SPSS16统计软件包处理数据, 对所得数据计量资料以 (±s) 表示, 采用t检验, 计数资料采用χ2检验。
2 结果
重症组患者76例, 平均GCS为6.5分, 50例轻中症组平均GCS为11.3分, 两者在性别、入院距发病时间、既往卒中史, 合并高血压、糖尿病、高脂血症及皮质醇水平差异无统计学意义 (P>0.05) , 而两组在年龄与血清白蛋白水平差异有统计学意义 (P<0.01) 。重症组血清白蛋白水平明显低于轻中症组, 76例重症患者中出现低白蛋白血症比例 (32.8%) 高于轻症组 (12.0%) , 差异有统计学意义 (P<0.01) 。见表1。
3 讨论
目前脑卒中由于其高发病率、高致残率及高死亡率日益引起国内外学者广泛关注, 目前, 多项临床及基础研究表明白蛋白通过减轻脑水肿和血脑屏障通透性[3]、扩容及抑制血小板聚集作用[4]、抗氧化及维持血管内皮功能作用[5]等发挥着重要的生理功能及神经保护功能。该研究提示患者入院时GCS评分重症组血清白蛋白水平明显低于轻中症组, 同样, 重症患者中出现低白蛋白血症比例 (32.8%) 远高于轻中症组 (12.0%) , 而后期对这些患者行GCS复评及神经功能缺损程度评价提示重症组存在远期预后不良, 这与有关文献报道一致[6]。
正常人体白蛋白半衰期为21 d, 低白蛋白血症提示患者发病前机体已处于蛋白合成不足或消耗过多的状态。所以, 监测脑卒中发病前特别是有既往卒中史患者白蛋白水平对于降低患者急性脑卒中严重程度具有重要意义。Jung等发现缺血性修饰白蛋白可作为诊断缺血性脑卒中的一个全新的生理标志物[7]。
引起低白蛋白血症的原因很多, 该研究提示两组患者虽然在既往卒中史、高血压、糖尿病及高脂血脂等临床特征上差异无统计学差异, 但其既往卒中史及高血压比例较高, 前者往往因假性球麻痹及意识障碍而影响进食, 又可因反复误吸引起肺部感染增加消耗, 后者可使动脉硬化, 硬化的血管使过剩的血脂发生水解, 水解形成的脂肪酸与大量白蛋白形成复合物, 造成血清白蛋白下降。所以, 积极控制患者血压及血脂水平在脑卒中的防治中具有重要意义。Tomasz D等[8]研究发现缺血性卒中患者较低的血清白蛋白水平与较高的血清皮质醇水平相关且发生高皮质醇血症可能性更大, 后者提示患者预后较差, 该研究两组差异无统计意义, 可能与研究设计及纳入研究对象的脑卒中分型不一样有关。
该研究验证了脑卒中患者的血清白蛋白水平与临床预后有关, 目前无论在缺血性脑卒中及出血性脑卒中中, 白蛋白治疗已广泛应用于临床[9], 但加强营养支持、积极纠正低白蛋白血症以保护脑功能、改善神经功能, 缩短平均住院时间, 最终是否能降低急性脑卒中患者致残率及病死率[10], 尚需进行严格设计的多中心、前瞻性研究。
参考文献
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血清白蛋白 篇8
关键词：杆菌肽；牛血清白蛋白；相互作用；荧光光谱；猝灭；热力学参数
中图分类号：Q631 文献标志码：A 文章编号：1002—1302（2016）01—0245—03
杆菌肽是一种药用饲料添加剂，在畜牧养殖业应用广泛，具有促进动物生长、抑制肠道中有害微生物生长、提高机体免疫力的作用，被誉为绿色抗生素饲料添加剂。牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA）是血浆中含量最丰富的蛋白质之一，在血液中主要具有维持渗透压、缓冲pH值等作用。BSA可与多种阳离子、阴离子、其他小分子物质结合，具有储运内源性代谢产物、外源性药物的重要生理功能；因此，BSA与药物分子的相互作用研究已受到重视。杆菌肽被摄入机体后，极有可能与血液中的BSA结合，以复合物形式在体内吸收、转运。研究杆菌肽与BSA之间的相互作用，有助于了解药物在体内的运输分布和代谢，对于阐明杆菌肽的药理作用和药代动力学具有重要意义。荧光光谱法是研究蛋白质等生物大分子与各种小分子相互作用的重要手段。应用荧光光谱法研究杆菌肽与BSA问的相互作用，着重阐述杆菌肽与BSA的荧光猝灭机理、结合常数、热力学常数，并使用三维荧光技术研究杆菌肽对BSA高级结构的影响。
1材料与方法
1.1仪器与试剂
F97pro型熒光分光光度计（上海棱光技术有限公司），BSll0S型精密电子分析天平（德国sartorius公司），HH系列数控恒温水浴锅（金坛市科析仪器有限公司），明澈-D型超纯水机（Millipore公司）。杆菌肽（上海金穗生物科技有限公司），牛血清白蛋白（北京索莱宝科技有限公司），其他试剂均为分析纯。以0.1 mol/L磷酸缓冲液（pH值7.4）为溶剂，配制0.1 mmol/L的BSA标准溶液。杆菌肽使用超纯水配成1.0 mmol/L的标准溶液。
1.2方法
准确移取一定量的杆菌肽标准溶液于10 mL具塞玻璃试管中，加入BSA标准溶液1.0 mL，于一定温度下恒温放置1 h。在激发和发射光栅狭缝均为5 nm、激发波长为280 nm时，扫描270～500 nm波长范围内BSA、BSA-杆菌肽的荧光光谱。在激发波长270～400 nm、发射波长270～400 nm范围内进行三维荧光扫描，比较溶菌酶与杆菌肽一溶菌酶体系的荧光等高线。
2结果与分析
2.1荧光猝灭光谱
BSA分子因含有色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸残基而发射内源荧光，其中色氨酸的荧光强度最大。激发光为280 nm时，可认为蛋白质所呈现的荧光源自分子中的色氨酸。荧光猝灭指任何降低某样品荧光强度的过程，分子间的相互作用可导致荧光猝灭。
由图1可知，BSA溶液在波长280 nm光激发下可在333.4 nm处具有最大荧光发射峰。在BSA浓度保持恒定的情况下，BSA的内源性荧光强度随杆菌肽浓度的增加而有规律地降低，表明杆菌肽对BSA的內源荧光发生了猝灭作用。随着杆菌肽的加入，BSA的最大荧光发射峰出现红移。杆菌肽浓度为50 nmol/L时，BSA溶液体系的最大荧光发射峰由333.4 nm变化为357.8 nm，即红移了24.4 nm。一般认为，蛋白质中色氨酸残基的最大发射峰与其所处环境的极性密切相关，由发射波长的改变可判断蛋白质构象的变化。上述现象表明杆菌肽的加入使BSA构象发生了变化，色氨酸残基所处环境疏水性降低，杆菌肽与BSA分子发生了相互作用。
2.2杆菌肽对BSA的荧光猝灭机理
有机小分子对蛋白质的荧光猝灭作用主要分为动态猝灭和静态猝灭。动态猝灭主要是一种能量转移或电子转移过程，不影响蛋白质的结构和生理活性；静态猝灭主要是由于小分子和蛋白质等生物大分子发生了相互作用，可能生成不发荧光的配合物。一般认为，动态猝灭是荧光体与猝灭剂之间因相互碰撞而使荧光被猝灭的过程，温度升高可增加分子碰撞的机会，从而提高猝灭效率；静态猝灭是荧光体与猝灭剂之间形成了基态配合物，温度升高使配合物的稳定度下降，从而减小静态猝灭的程度。动态猝灭和静态猝灭均符合Stem-Volmer关系式：
以峰的位置来看，加入杆菌肽后BSA的瑞利散射峰起始位置、荧光峰位置均无显著变化。以峰的强度来看，图3-b中“铅笔”“指纹”形纹线变得稀疏，“指纹”形纹线的变化趋势尤为明显。可见，加入杆菌肽后瑞利散射峰和荧光峰的相对强度均有不同程度的降低。
BSA的空间结构由3个结构域组成，每个结构域由2个亚结构域以槽口相对的方式形成圆筒状结构，几乎所有疏水性氨基酸残基均包埋在圆筒内部而构成疏水腔。杆菌肽分子与BSA的结合部位可能均处于这种疏水腔中，由于杆菌肽与BSA发生反应生成一种新复合物，从而导致疏水微环境极性的改变，进而引起BSA构象的变化。三位荧光光谱结果验证了本试验结论，即杆菌肽与BSA发生了相互作用，荧光猝灭机制属于静态猝灭。
3结论
利用荧光光谱法研究了杆菌肽与BSA的相互作用，杆菌肽对BSA的内源荧光具有较强的猝灭作用，原因是杆菌肽与BSA分子结合形成复合物。分别测定不同温度下杆菌肽与BSA的结合常数、结合位点、热力学参数，结果表明杆菌肽对BSA的荧光猝灭机制为静态猝灭，二者的结合主要基于静电作用，约形成1个结合位点。三维荧光光谱研究表明，杆菌肽与BSA的结合导致了蛋白质分子内部疏水微环境极性的改变，进而导致BSA构象的变化。
血清白蛋白 篇9
【摘要】 选取长白猪（♂）大约克夏猪的杂交仔猪8头，纯种野猪（♂）鄂西黑猪（♀）的杂交仔猪（以下简称为F1代）8头及长白猪（♂）F1代母猪的杂交二代（以下简称F2）8头。对其血液中的血清总蛋白，血清清蛋白及血清球蛋白含量进行检测以及对猪的初生重，30日龄重，60日龄体重进行称量。结果表明，血液中的血清总蛋白，血清清蛋白及血清球蛋白含量方面，F1与F2代猪均高于长大猪，差异显著（P<0.05）F1代猪高于F2代猪，且差异显著（P<0.05）。体重方面，初生重三种猪之间差异不显著（P>0.05）在30日龄与60日龄体重的比较中，长野鄂杂交猪的体重居于两亲本之间，重于野鄂杂交猪，轻于长大猪，且三者差异极显著（P<0.01）。
【关键词】 家猪；杂交野猪；血清总蛋白；血清清蛋白；血清球蛋白
一、材料与方法
1.试验猪的选择
随机选取生长健康纯种长白猪（♂）×纯种大白猪（♀）的杂交仔猪1窝，共8头；纯种野猪（♂）×纯种鄂西黑猪（♀）的杂交野猪F1代2窝，每窝4头，共8头；长白猪（♂）×鄂西黑猪（♀）F2代2窝，每窝4头，共8头。
2.主要饲养管理技术
均以舍饲为主。采用饲喂青绿多汁饲料、粗饲料三者相结合的方法。野猪是杂食动物，饲料来源广泛。野菜、野草、树叶、青绿的农作物如王米、高粱的茎秆和果实及各种蔬莱都可作为野猪的主食饲料、除此之外还应喂全价饲料（家猪全价饲料），才能使野猪饲养达到高效益。要做到定食定量，要供给足够的清洁饮水。出生后仔猪喂到5个月左右体重达25～30 kg，青绿多汁饲料重要是甘薯藤叶、甘薯、马铃薯、南瓜、胡萝卜、白萝卜、白菜。粗饲料重要是玉米酒糟渣、稻谷壳。精饲料重要是玉米、麸皮。
3.测定的指标
野猪与家猪杂交F1代与F2代及家猪血清中血清总蛋白，血清清蛋白，血清球蛋白含量测定。
野猪与家猪杂交F1代与F2代及家猪初生体重，30日龄体重，60日龄体重测定。
4.测定的方法
（1）体重的测量
称重均在早晨空腹时进行，每次连续称重两次，求其平均数。称重具体日龄为出生、30日龄、60日龄。
（2）血清样品的采集
待测猪在清晨采食1.5h后，用注射器从耳静脉采血8～10 mL 置于试管杯中并编写相应的待检血样号后，处于室温静置直至血液凝固，即有血清析出后，用吸管小心的吸出上清夜移于离心管中,离心后，将上清夜移于另一试管中，加盖冷藏备用。
(3)血清总蛋白、清蛋白及球蛋白的测定
首先于100mL容量瓶内加入标准溶液25mL，再加蒸馏水至刻度，混匀。取出0，2.5，5，7.5，10，12.5mL，分别置于6个100mL容量瓶中，各加10%氢氧化钠溶液4mL,，然后加入酚试剂3mL，各加水至刻度，混匀后置于室温放置10min。在波长700nm处以“0”浓度为空白，以测得光密度值为纵坐标，浓度为横坐标作标准曲线。然后均以酚试剂法测定血清总蛋白、清蛋白及球蛋白含量。
5.数据处理
测定结果以均数、标准差-X±S表示，并对其平均数进行T检验分析。
二、结果与分析
1.测定猪不同阶段的增重情况统计
通过表2的数据可以看出，长野鄂杂交猪初生重比野鄂杂交猪重，比长大猪轻，且差异不显著（P﹥0.05）；在30日龄和60日龄体重比较中，长野鄂杂交猪比野鄂杂交猪重，比长大猪轻，都表现出了明显的差异极显著（P﹤0.01）。
2.血清指标的测定统计
通过表3的数据可以看出血清总蛋白含量、血清清蛋白及血清球蛋白方面，F1及F2代猪均高于长大猪，差异显著(P﹤0.05)，且F1代猪高于F2代猪，差异显著(P﹤0.05)。
三、结束语
通过对野猪与家猪杂交F1代与F2代及家猪血清中血清总蛋白，血清清蛋白，血清球蛋白含量的测定，结果显示血清中血清总蛋白，血清清蛋白，血清球蛋白含量按家猪，杂交F2代，杂交F1代依次增加。根据杂种优势的规律，可以看出野猪的血统含量越高，其血清总蛋白，血清清蛋白，血清球蛋白含量越高。充分利用杂交野猪F1代，提高杂交野猪的生长发育和代谢的机能，提高其抗病机能和肉质，有利于杂交野猪的生产性能和繁殖性能的提高。杂交野猪的血清球蛋白比家猪高，说明野猪的免疫系统有所增强，机体有更强的抵御外来病原体、抗原的能力，对疾病具有更强的抵抗力，减少杂交野猪生长的过程中疾病的侵扰，提高其生长性能。
通过对野猪与家猪杂交F1代与F2代及家猪初生体重，30日龄体重，60日龄体重测定。结果显示初生体重，30日龄体重，60日龄体重均按家猪，杂交F2代，杂交F1依次降低。尽管杂交野猪的生长发育速度低于家猪，杂交野猪在抗病力和肉质方面均优于家猪，特别是野猪与家猪的杂交后代的肉质更是风味鲜美，既不同于家猪脂肪含量高肉、肉质肥厚、口感差的特点，也少有野猪的肉质粗糙、皮厚、土腥味重的缺点。随着人们生活水平的提高和口味的改变，特种野猪肉逐渐成为人们追求的新保健食品，经常吃特种野猪肉能降低血脂，可以防治动脉硬化。广大消费者对杂种野猪肉发生了极大的兴趣，具有较好的市场前景。
参考文献：
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血清白蛋白 篇10
人血清白蛋白( Human serum albumin,HSA) 是生物体内含量最丰富的运输蛋白质,其分子量约为67 k Da,是由585个氨基酸残基组成的单肽链心形状蛋白质。它具有许多重要的生理学和药理学功能,能与许多内源和外源性物质如脂肪酸、氨基酸、荷尔蒙、阴阳离子和药物等结合,起到存储和转运作用。因此,我们提出了一个设想,若能将菁染料分子与HSA相结合,利用HSA的运输和传递功能作用可有望实现菁染料分子用于肿瘤的光动力疗法。所以,研究菁染料与HSA的相互作用机制有着重要的意义,不仅有助于阐明HSA与菁染料相互作用的化学本质及内在规律,而且为提出一种高效,低毒,简单准确的治疗肿瘤的有效方法提供一种新的思想。
采用荧光光谱、紫外吸收光谱和同步荧光光谱等方法研究菁染料与HSA的相互作用,了解菁染料与HSA之间的作用机制、猝灭类型、结合位点数、结合常数以及菁染料对HSA构象的影响。
1实验部分
1. 1仪器和试剂
紫外吸收光谱: TU - 1901型光谱仪,购自北京普析公司;荧光光谱仪: F - 7000型,上海叶拓仪器仪表有限公司。
菁染料DMSA( 2,2 - 二乙基- 9 - 甲基- 苯并硒唑三甲川菁染料溴盐) 按Hamer［3］和Ficken［4］建议的方法合成,使用前经甲醇重结晶,质量通过核磁共振、质谱、红外光谱和元素分析鉴定,结构如图1所示。
人血清白蛋白( HSA) : 生物试剂Sigma公司; 二甲基亚砜( DMSO) : 天津市恒兴化学试剂制造有限公司; 磷酸氢二钠( Na2HPO4·12H2O) : 天津市天力化学试剂有限公司; 磷酸二氢钠( Na H2PO4·2H2O) : 天津市天力化学试剂有限公司; 氯化钠( Na Cl) : 天津市光复科技发展有限公司,所用化学试剂均为分析纯。实验所用水均为超纯水。
1. 2试验方法
1. 2. 1样品的配置流程
准确称量HSA溶于PBS得到母液( 5 × 10－ 5mol / L) 保存于4 ℃ 冰箱。准确称量菁染料DMSA溶于少量的二甲基亚砜,再用PBS配成2 × 10－ 3mol / L母液保存于4 ℃ 冰箱。实验所用缓冲溶液PBS ( p H 7. 4,每升溶液中含Na H2PO4·2H2O 0. 5 g, Na2HPO4·12H2O 2. 5 g,Na Cl 0. 3 g) 。将一定体积的HSA溶液和菁染料DMSA溶液混合后用PBS定容配制一系列不同浓度比的HSA和DMSA混合溶液,室温下避光静置12 h后进行光谱实验。
1. 2. 2测量条件和参数设置
荧光光谱: 激发波长为295 nm,发射波长为305 ~ 600 nm, 扫描速度12000 nm/min,激发光与发射光的狭缝宽度均设为5 nm,电压使用400 V。
同步荧光光谱: 分别固定发射波长和激发波长之间的间距 Δλ = 15 nm和 Δλ = 60 nm,同步扫描波长220 ~ 320 nm得到同步荧光光谱。荧光、同步荧光和紫外吸收光谱实验采用的比色皿均为1 cm。紫外吸收光谱和荧光光谱的样品溶液中HSA的终浓度为10 μM。
2结果与讨论
2. 1 DMSA对HSA荧光猝灭的作用
采用荧光光谱研究蛋白质和菁染料之间的相互作用,可以获得到它们之间结合作用的特征如蛋白质构象变化、结合距离、结合位点数和结合常数等［5］。当激发光波长为295 nm时, 蛋白质中只有色氨酸发射荧光,荧光发射峰位置在345 nm附近［6］。
图2为温度在295 K,p H = 7. 4和激发波长为295 nm条件下,HSA随不同浓度的菁染料DMSA变化的荧光发射光谱图。 观察谱图,我们发现HSA在341 nm处有很强的荧光发射峰, 且该发射峰强度随着DMSA的浓度的不断增加呈现出有规律的降低。同时HSA的最大发射波长也出现明显的红移的现象( 大约红移5 nm) 。此外,在305 ~ 450 nm范围内,我们没有看到DMSA有发射荧光。这些实验结果表明了DMSA能够猝灭HSA的内源性荧光,DMSA与HSA之间发生了相互作用并导致蛋白质色氨酸的微观环境发生变化,使蛋白质的色氨酸更多的暴露于亲水环境中。
2. 2 DMSA对HSA荧光猝灭的机理
引起荧光猝灭的原因主要有动态和静态猝灭两种猝灭机制。为了确证菁染料DMSA与HSA作用的猝灭过程,将此过程按动态猝灭过程处理,则其作用过程遵循了Stern - Volmer方程:
式中: F0和F分别为未加入和加入猝灭剂的蛋白质荧光强度; Kq为生物大分子的荧光猝灭速率常数; τ0为无猝灭剂存在的情况下蛋白质的荧光寿命( τ0= 10－ 8s)［7］; [Q]为焠灭剂的浓度; Ksv为动态猝灭常数。
根据Stern - Volmer方程( 1) ,以F0/ F对[Q]进行线性拟合,可得到菁染料DMSA与HSA的Stern - Volmer曲线( 见图3) ,结果发现二者作用的Stern - Volmer曲线呈良好的线性关系。根据所得曲线斜率和截距,采用Stern - Volmer方程( 1) 和( 2) 求得猝灭常数Ksv以及猝灭速率常数Kq分别为2. 22 × 104L ·mol－ 1和2. 22 × 1012L·mol－ 1·s－ 1,与荧光分子最大扩散控制的碰撞猝灭速率常数2. 0 × 1010L·mol－ 1·s－ 1相比,DMSA对HSA的荧光猝灭过程的猝灭常数均远远大于扩散控制的Kq［8］,由此说明,DMSA对HSA的猝灭不属于分子间的碰撞引起的动态猝灭过程,而可能是由于与HSA结合形成了新的复合物而引起的静态猝灭过程。
2. 3结合常数和结合位点数的计算
对于多结合位点的情况,假设蛋白质有n个完全相同并独立的结合位点,且蛋白质的荧光强度与其游离浓度成正比时, 我们可根据以下公式获得小分子与蛋白质之间的结合常数Ka和结合位点数n［9］:
式中,Ka为结合常数; n为结合位点数。以lg[( F0- F) / F]对作图( 见图4) ,从图4中可求得菁染料DMSA与HSA的Ka和n值分别为7. 73 × 106L·mol－ 1和1. 59,说明菁染料分子DMSA与HSA之间有发生了强烈的结合作用,n值约为1,说明每一个HSA分子与一个菁染料分子结合形成复合物。
2. 4同步荧光光谱分析
从以上荧光实验证明菁染料分子DMSA与HSA具有很强的结合能力,进一步研究菁染料分子对HSA构象的影响对于其相互作用机制具有非常重要的意义。小分子和蛋白质结合以后, 维持蛋白质二级和三级结构的分子内的作用力会发生一些改变,因此就会导致蛋白的构象发生变化。为了更好的理解菁染料分子对HSA构象的影响,我们利用了同步荧光光谱对HSA - DMSA复合物体系进行研究。
按实验方法,T = 295 K,p H = 7. 4时,固定HSA的浓度, 逐渐增加DMSA的浓度,分别固定 Δλ = 15 nm( 图6a) 和 Δλ = 60 nm( 图6b) ,得到HSA中酪氨酸残基的同步荧光光谱和色氨酸残基的同步荧光光谱,如图6所示。结果表明,随着DMSA浓度的增加,色氨酸残基的荧光发射波长发生了微弱的红移, 大约为2 nm,酪氨酸残基的荧光发射波长没有发生明显的红移,说明DMSA的加入主要改变了HSA色氨酸残基附近的微环境,HSA腔内,色氨酸残基所处的疏水环境的极性增大,肽链的伸展程度可能有所增加,蛋白质变得疏松。
3结论
血清白蛋白 篇11
胶原蛋白片
胶原蛋白片能够有效改善胶原蛋白丢失带来的一系列问题，如胶原蛋白纤维开始变为细小，弹性蛋白之弹性也会减低，原先真皮中胶原蛋白与弹性蛋白交互构成有规则的网目结构会逐渐崩解，最后导致皱纹的生成。骨骼中的胶原蛋白流失时会使得骨中钙量也降低，此时只增加钙摄取量的话，也不易改善这种骨质疏松的现象，因为钙无法在骨中保住，多吃钙也会流失，主要由于胶原蛋白量已减少。
名词解释
从胶原蛋白原料分为鱼胶原蛋白(以鱼骨鱼皮为原料)，骨皮胶原蛋白(以牛猪骨和皮为原料)
胶原蛋白是一种生物性高分子物质，在动物细胞中扮演结合组织的角色。为生物科技产业最具关键性的原材料之一，也是需求量十分庞大的最佳生医材料。其应用领域包括生医材料、化妆 品、食品工业、研究用途等。现在胶原蛋白正慢慢进入美容护肤领域。
胶原蛋白是细胞外基质的结构蛋白质，其分子在细胞外基质中聚集为超分子结构。分子量为3000道尔顿。胶原蛋白最普遍的结构特征是三螺旋结构。其由3条a链多肽组成，每一条胶原链都是左手螺旋构型。3条左手螺旋链叉相互缠绕成右手螺旋结构，即超螺旋结构闭胶原蛋白独特的三重螺旋结构，使其分子结构非常稳定，并且具有低免疫原性和良好的生物相容性等。结构决定性质，性质决定用途，胶原蛋白的结构的多样性和复杂性决定其在许多领域的重要地位。胶原蛋白产品具有良好的应用前景。
人体之所以能够活动自如，就是因为有关节的结构，大部分的关节，不但是提供人体活动之需，并经由软骨保护骨头避免磨损，软骨当中有65%至80%是由水所组成，其它则有醣蛋白、胶原蛋白及软骨细胞，这些提供了软骨健康营养及功能保护。事实上，软骨本身是一多孔结构，胶原蛋白是一条条细长纤维形成的网套，醣蛋白则是具有弹性的球体，水分则填塞其中，这些组成都必须完整，才可使软骨负荷重力，若胶原蛋白变少，会使醣蛋白与胶原蛋白的网套连接松弛，或是醣蛋白内含物减少，会使醣蛋白不再具有弹性，都会导致关节受力时容易变加速磨损，随着患者年龄增长，造成这些材质「自然消失」或「功能退化」，就形成所谓的退化性关节炎。所以银发族、更年期妇女、运动过度者、骨折者或关节容易酸痛者应多补充富含胶原蛋白之食物。
胶原蛋白的应用
胶原蛋白按其应用可以分为食品级、一般级、医药级。食用胶原一般来源于动物的真皮、肌腱和骨胶原.其中皮胶原是主要的食用胶原。食用级胶原通常外观为白色，口感柔和，味道清淡，易消化。
胶原蛋白是人体组织结构的主要成分之一，它遍及全身的各个组织器官，如：皮肤、骨骼、软骨、韧带、角膜、各种内膜、筋膜等，是维持皮肤与组织器官形态、结构的主要成分，也是修复各损伤组织的重要物质。
一般来说，在选购胶原蛋白产品时应该，一看技术，胶原蛋白有多肽和寡肽之分，从吸收上讲寡肽胶原更容易直接被皮肤真皮层所吸收;二看含量：人体每天需要补充5-7g的胶原，目前大多数的胶原品牌都在3g左右，难以达到人体所需;三看原料：应注意选择从深海鱼皮中提取的胶原，与人体组织最接近最适宜人体吸收，也可以避免动物疫情感染，确保产品的天然纯净;四看纯度：高纯度的胶原蛋白服用更安全，消费者在选择时，一定要选择无任何添加的产品;五看认证：具备各项进出口检验检疫标准，且要选择通过QS认证企业的产品，以确保品质。
胶原蛋白的优越性
胶原的独特品质.使得它在许多食品中用作功能物质和营养成分，具有其它替代材料无可比拟的优越性：
①胶原大分子的螺旋结构和存在结晶区.使其具有一定的热稳定性;
②胶原天然的紧密的纤维结构，使胶原材料显示出很强的韧性和强度，适用于薄膜材料的制备;
③大最胶原被用作制造肠衣等可食用包装材料.其独特之处是：在热处理过程中.随着水分和油脂的蒸发和熔化.胶原几乎与肉食的收缩率一致。而其他的可食用包装材料还没被发现具有这品质;
④由于胶原分子链上含有大量的亲水基团. 所以与水结合的能力很强. 这一性质使胶原在食品中可以用作填充剂和凝胶;
⑤胶原在酸性和碱性介质中膨胀，这一性质也应用于制备胶原基材料的处理工艺中。
过敏性哮喘血清免疫学论文 篇12
1.1一般资料
2012年10月—2013年10月，选取我院儿科门诊收治的稳定期轻中度过敏性哮喘病儿62例。过敏性哮喘诊断参照儿童支气管哮喘诊断与防治指南（2008年修订）[1]的诊断与分度标准。入选条件：
①年龄5~14岁；
②有典型的常年性支气管哮喘病史，伴或不伴变应性鼻炎；
③经体外过敏原检测，均对户尘螨和粉尘螨过敏，其特异性IgE为Ⅲ~Ⅵ级；
④稳定期轻中度病儿；
⑤4周内未使用过全身性糖皮质激素，1周内未吸入糖皮质激素。
排除标准：
①患免疫性疾病或心血管病病儿；
②重度哮喘病儿；
③曾进行过脱敏治疗的病儿；
④患其他变应性疾病病儿。按治疗方法的不同分为治疗组32例和对照组30例。治疗组男15例，女17例；年龄5~12岁，平均年龄（7.6±1.8）岁。对照组男16例，女14例；年龄5~14岁，平均年龄（7.9±2.4）岁。
1.2治疗方法
对照组按常规进行对症治疗。治疗组在常规治疗的同时给予粉尘螨滴剂（畅迪，浙江我武生物科技有限公司，国药准字S20060012）舌下含服（将粉尘螨滴剂滴于舌下，含1~3min后吞咽）。该滴剂按浓度不同分为1~4号（粉尘螨变应原活性蛋白浓度分别为1、10、100、333mg/L），1、2、3号分别服用1周，从1号开始，共3周，每周第1~7天用量分别为1、2、3、4、6、8、10滴；从第4周开始服用4号，每天3滴，直到满1年。
1.3检测指标及方法
分别于治疗前和治疗1年后采集病儿静脉血，提取血清。应用UniCAP100仪器，采用荧光酶联免疫法定量检测治疗前后血清总IgE（TIgE）、户尘螨SIgG4、粉尘螨SIgG4及嗜酸性粒细胞阳离子蛋白（ECP）的水平。
1.4统计学处理
采用SPSS16.0软件进行统计学处理。计量资料结果以x±s表示，治疗前后比较用配对t检验，组间比较用独立样本t检验。以P＜0。05为差异有显著统计学意义。
2结果
2.1组内比较
治疗组病儿治疗前后血清TIgE浓度差异无统计学意义（P＞0.05）；治疗后户尘螨SIgG4和粉尘螨SIgG4水平升高，ECP水平下降，治疗前后差异有统计学意义（t＝2.178~12.707，P＜0.05）。对照组病儿治疗前后血清上述指标浓度差异均无统计学意义（P＞0.05）。见表1。
2.2组间比较治疗前两组各指标差异均无统计学意义（P＞0.05）。治疗后治疗组户尘螨SIgG4、粉尘螨SIgG4水平与对照组相比差异有显著意义（t＝6.060、5.582，P＜0.05），而ECP和TIgE水平与对照组相比差异无显著性（P＞0.05）。见表1。
3讨论
SIT是针对IgE介导的变应性疾病的对因治疗方法，可以诱导机体产生长期的临床免疫耐受[2]。SIT对IgE介导的变应性疾病有效，尤其适用于药物治疗无效的人群[3]。SIT的具体机制尚不清楚。近年来研究表明，SIT后产生IgG尤其是IgG4抗体增多[2Ｇ4]。IgG4抗体能与IgE竞争结合抗原，阻断sIgE与相应受体的结合，从而阻断IgE介导的变应原提呈及后续的效应Th2细胞活化[5Ｇ6]。IgG4抗体在阻断嗜碱性粒细胞组胺释放中也有功能性作用[7]。IgG4不能形成免疫复合物，不能固定补体，是一种非炎症性免疫球蛋白。总之，IgG4能够有效抑制变应原和IgE相互作用，抑制其他类型免疫球蛋白复合物的形成，在免疫反应中有抗炎作用。本文结果显示，接受SLIT后，过敏性哮喘病儿血清sIgG4水平较治疗前显著增高，与肖晓雄等[8]的研究结果一致。这表明粉尘螨滴剂SLIT对病儿体内的免疫状态有明显的调节作用，IgG4能竞争性阻断sIgE介导的过敏性哮喘发生发展的免疫病理进程，从而有利于改善哮喘病儿的症状和体征。粉尘螨滴剂SLIT所产生的IgG4抗体能同时识别户尘螨抗原和粉尘螨抗原，从而使机体产生对这两种致敏原的免疫保护作用，对屋尘螨和粉尘螨的过敏性疾病同时有效。
但由于本研究观察时间较短，对于更长时间的治疗以及治疗结束后血清IgG4水平增高的效果如何，及其与临床症状体征的相关性，能否作为评价SLIT有效性的客观指标，还有待进一步研究。ECP是嗜酸性粒细胞释放的毒性蛋白之一，在过敏性哮喘的病理生理过程中起重要作用。SIT可减少嗜酸性粒细胞聚集和活化，文献报道，过敏性鼻炎病儿经SLIT后血清及靶器官ECP水平显著低于治疗前[9]。但也有研究结果显示，SIT治疗前后血清ECP水平无差异[10]。本文结果显示，过敏性哮喘病儿经1年粉尘螨滴剂SLIT后ECP水平下降，但与对照组相比差异无显著意义。目前尚未证实ECP水平与SIT疗效有明确的相关性，其在SIT疗效评估中的作用有限。KIM等[11]对过敏性鼻炎的研究显示，TIgE在SIT前后差异无显著性。本研究中哮喘病儿粉尘螨滴剂SLIT前后TIgE差异也无显著性。提示血清TIgE水平不能作为评估SIT疗效的指标。本文对照组治疗前后各指标差异无显著性，表明常规治疗不能影响过敏性疾病的基础机制，不能阻断过敏性疾病的发生与发展。SLIT对儿童过敏性哮喘安全、有效，采用SLIT联合药物对症治疗的效果优于单纯使用对症药物治疗[12]。