大豆分离蛋白（精选7篇）
大豆分离蛋白 篇1
0前言
分离机是大豆蛋白制取工序的关键设备,作用是分离蛋白液中的豆渣、凝乳与乳清液。离心机高效、可靠的运行是保证产品质量、产量、获得率的有效保证。离心机的合理设计和操作是保证离心机高效运行的关键。
1存在的问题
生产中使用国产LW650型卧式螺旋卸料沉降分离机进行大豆蛋白Ⅰ萃、Ⅱ萃及酸沉阶段的大豆蛋白分离,其中酸沉阶段分离数据统计见表1。
表1数据显示,LW650卧式螺旋卸料沉降分离机在酸沉工序段清液含固率0.1%~0.3%,其得率可以满足正常蛋白生产的工艺要求。但仍有0.1%~0.3%的大豆蛋白随分离出的豆清水流失,现场观察发现,从离心机清液出口分离出的豆清水含有大量的蛋白泡沫,而蛋白泡沫就是纯大豆蛋白。由于蛋白泡沫浮在水面上,离心机无法把蛋白泡沫中的大豆蛋白分离沉淀在转鼓壁上。大豆蛋白泡沫随着分离澄清的豆清水溢流出离心机而造成大豆蛋白的流失。由于离心机是24 h连续运行,随蛋白泡沫流失掉的大豆蛋白造成很大的经济损失,同时流失的蛋白会增加后续废水处理的成本。
2原因分析
LW650卧式螺旋卸料沉降分离机结构如图1所示,工作原理:大豆蛋白悬浮液经进料口进入螺旋输料器的布料腔内,经螺旋出料口进入高速旋转的转鼓内,由于转鼓的转速比螺旋输料器转速稍快,同时转鼓内直径大于螺旋输料器内直径,因此从螺旋输料器出料口加速后物料的线速度小于转鼓内蛋白悬浮液的线速度,蛋白悬浮液从线速度较低的螺旋输料器进入线速度较大的转鼓时产生激烈的撞击,由于转鼓内有大量的空气,撞击的蛋白遇到大量的空气产生大量的蛋白泡沫,又因为蛋白本身所具有的发泡性,更容易产生大量的泡沫。蛋白泡沫的比重比豆清水轻从而漂浮在豆清水面上,无法沉淀在转鼓壁,随着在直段沉降区澄清后的豆清水通过豆清水溢流口溢流而出,导致含有大量蛋白的蛋白泡沫流失。
具有的发泡性,更容易产生大量的泡沫。蛋白泡沫的比重比豆清水轻从而漂浮在豆清水面上,无法沉淀在转鼓壁,随着在直段沉降区澄清后的豆清水通过豆清水溢流口溢流而出,导致含有大量蛋白的蛋白泡沫流失。
3改进措施及效果
改进后的分离机结构如图2所示,为了防止蛋白泡沫随豆清水流失,在螺旋输料器螺旋芯管大端端部焊接蛋白消泡板,消泡板外缘插入豆清水液面下20~30 mm,使漂浮在豆清水上的蛋白泡沫被消泡板拦截在转鼓内,从豆清水溢流口溢流出的豆清水不含蛋白泡沫。在转鼓内不断积聚的蛋白泡沫被螺旋输料器输送到锥段脱水区,经螺旋输料器的输送和挤压,蛋白泡沫被挤爆后随脱水蛋白凝乳输送到出渣口排出离心机外。部分在直段沉降区被螺旋输料器挤爆的蛋白泡沫被进一步沉降分离,被沉降分离的蛋白被螺旋输料器输送到出渣口排出离心机外。解决了蛋白泡沫随豆清水流失的问题。改进后的分离机在实际用用中,不但提高了大豆蛋白的获得率,为公司创造了的经济效益,而且降低了后续蛋白废水的处理费用。
参考文献
[1]章棣.分离机械选型与使用手册[M].北京:机械工业出版社,1998,5.
[2]聂幼华.大豆分离蛋白制取新工艺的研究[D].无锡轻工大学,1991.
[3]李吕木.大豆分离蛋白及其制取[J].粮食与食品工业,2004(12).
大豆分离蛋白 篇2
1 试验材料与方法
1.1 材料与试剂
大豆分离蛋白, 河南郑州同创益生食品有限公司;菠萝蛋白酶 (2500GDU/g) , 广西南宁杰沃生物制品有限公司;盐酸溶液 (0.1141mol/L) 、Na OH溶液 (1.075mol L) , 河南省洛阳市化学试剂厂。
1.2 仪器与设备
凯氏定氮仪、碱式滴定管, 天津玻璃仪器厂;90W电动搅拌器, 金坛市金城教学仪器厂;DELTA-320型pH计, 梅特勒公司;HH-4数显恒温水浴锅, 国华电器公司;T-500型电子天平, 上海精密仪器厂。
1.3 试验方法
1.3.1 蛋白含量测定
参照GB/T 5009.5-2003。
1.3.2 水分含量测定
参照GB 5009.3-2003。
1.3.3 大豆分离蛋白水解度测定方法
大豆分离蛋白水解度采用pH-State法。在大豆分离蛋白水解过程中及时加入NaOH标准溶液维持pH值不变, 随预定的反应时间记录维持反应体系pH值恒定所消耗的NaOH溶液的毫升数, 最后计算大豆分离蛋白水解度。
1.3.4 大豆分离蛋白水解方法
配制一定浓度 (W/V) 的大豆分离蛋白溶液, 加热至水解温度, 用酸或碱调节溶液pH值至预定值, 按蛋白酶添加量称取蛋白酶加入大豆分离蛋白溶液中, 在反应过程中及时加入NaOH溶液维持pH值不变, 随预定的反应时间记录维持反应体系pH值恒定所消耗的NaOH溶液的毫升数, 最后计算大豆分离蛋白水解度。
2 结果与讨论
2.1 大豆分离蛋白成分分析
注:氮换算为蛋白质的系数为6.25。
2.2 菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白最佳参数确定
2.2.1 温度对波萝蛋白酶水解的影响
在设定pH值为7.5、底物浓度为4%、酶浓度为2.5%和时间为30min条件下, 测定不同温度下菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白的水解度, 结果如图1所示。
由图1可知:温度45~70℃, 大豆分离蛋白水解度随着温度的增大而增大, 当温度为60℃时, 水解度达到最大, 60℃之后大豆分离蛋白水解度呈下降趋势。这说明菠萝蛋白酶的活性在60℃时最大, 在60℃以下菠萝蛋白酶活性随温度增大而增加, 超过60℃时, 菠萝蛋白酶因温度过高而开始变性失活。
2.2.2 pH值对波萝蛋白酶水解的影响
在设定温度为60℃、底物浓度为4%、酶浓度为2.5%和时间为30min条件下, 测定不同pH值下菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白的水解度, 试验结果如图2所示。
由图2可知:pH值6.5~7.5时, 大豆分离蛋白水解度随着pH值的增大而增大, 当pH值为7.5时, 水解度达到最大, pH值7.5之后大豆分离蛋白水解度呈下降趋势。这说明菠萝蛋白酶的活性在pH值7.5时最大, 在pH值7.5以下菠萝蛋白酶活性随pH值增大而增加, pH值超过7.5时, 菠萝蛋白酶的活性因pH值上升而下降。
2.2.3 底物浓度对波萝蛋白酶水解的影响
在设定温度为60℃、pH值为7.5、酶浓度为2.5%和时间为30min条件下, 测定菠萝蛋白酶在不同大豆分离蛋白底物浓度下的水解度, 试验结果如图3所示。
由图3可知:底物浓度从3%~4%时, 大豆分离蛋白水解度随着底物浓度的增大而增大, 当底物浓度为4%时, 水解度达到最大, 底物浓度超过4%时, 大豆分离蛋白水解度呈下降趋势。这说明菠萝蛋白酶水解最佳底物浓度为4%。底物浓度过低, 影响酶和底物结合几率, 水解度下降, 底物浓度过高会抑制大豆分离蛋白的水解。
2.2.4 酶浓度对波萝蛋白酶水解的影响
在设定温度为60℃、pH值为7.5、底物浓度为4%和时间为30min条件下, 测定不同酶浓度下菠萝蛋白酶水解的水解度, 试验结果如图4所示。
由图4可知:酶浓度2.5%~6%时, 大豆分离蛋白水解度随着酶浓度的增大而快速增加, 当酶浓度达到6%时, 大豆分离蛋白水解度开始增加缓慢。当菠萝蛋白酶的浓度超过5%时大豆分离蛋白水解度增加很小, 这是因为当酶与底物完全作用时, 过量的酶不会增加水解速率, 因此菠萝蛋白酶水解时酶浓度为5%即可。
2.2.5 时间对波萝蛋白酶水解的影响
在设定温度为60℃、pH值为7.5、底物浓度为4%和酶浓度为5%, 测定不同时间下菠萝蛋白酶水解的水解度, 试验结果如图5所示。
由图5可知:菠萝蛋白酶水解反应时间10~30min时, 大豆分离蛋白水解度随着反应时间的增加而增加较快, 菠萝蛋白酶水解反应30min之后水解度增加缓慢。当反应时间超过30min时水解度增加很小, 这是因为水解反应超过30min时, 菠萝蛋白酶酶作用点数目所剩很少, 因此考虑反应效率, 菠萝蛋白酶水解时间为30min即可。
2.2.6 菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白工艺条件优化
选用L9 (34) 正交表试验方案, 以水解度最大值为评价指标, 在水解时间为30min下, 对温度、pH值、底物浓度和酶浓度进行优化。正交试验方案及结果分析见表2。
由表2可知:影响菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白参数的大小顺序 (即R值大小顺序) 为:酶浓度>温度>底物浓度>pH值;菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白的最佳参数组合:酶浓度为6%、温度为65℃、底物浓度为5%和pH值为8.0。在此条件下验证表明, 菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白的水解度可以达到8.18%。
3 结论
菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白最佳工艺条件为酶浓度为6%、温度为65℃、底物浓度为5%和pH值为8.0, 在此条件下菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白30min, 水解度为8.18%。
为了增加菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白的水解度, 可延长反应时间, 在此条件下水解4h, 水解度可达11.07%。
摘要：以水解度为指标, 研究了温度、pH值、底物浓度和酶浓度等因素对菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白的影响。影响菠萝蛋白酶水解大豆蛋白的影响因素顺次为酶浓度、温度、底物浓度和pH值。最佳参数组合是酶浓度为6%、温度为65℃、底物浓度为5%和pH值为8.0。在此条件下, 菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白的水解度在30min内可以达到8.18%。
关键词：菠萝蛋白酶,大豆分离蛋白,水解度
参考文献
[1]GB/T5009.5-2003食品中蛋白质的测定方法[M].
[2]GB5009.3-2003食品中水分的测定方法[M].
[3]Adler-Nissen J.Enzymic hydrolysis of food proteins[M].New York:Elsevier Applied science Publishers, 1986:74-78.
大豆分离蛋白凝胶值的测定 篇3
1 术语
1.1 大豆分离蛋白
是以大豆为原料, 采用先进的加工技术制取的一种蛋白含量高达90%以上的功能性食品添加剂, 它具有很好的凝胶性、粘弹性和乳化性, 又兼有蛋白含量高的营养性, 广泛应用于肉制品、冷饮制品、烘焙食品中。
1.2 凝胶性
是指大豆分离蛋白形成胶体状结构的性能, 它使分离蛋白具有较高的粘性、可塑性和弹性, 即可做水的载体, 也可做风味剂及其他配合物的载体, 可赋予产品良好的凝胶组织结构, 增加咀嚼感。
2 测定方法
2.1 方法提要
物性测定仪可对样品的物性概念作出数据化的准确表述, 使用统一方法的测试, 是精确的感官量化。本方法是利用物性测定仪, 配置专用探头, 在一定的条件下, 模仿人的牙齿压缩产品胶体, 得到第一次压缩时的峰值 (硬度) 、压缩后的回复程度 (弹性) 及二次压缩的耐受能力 (凝集性) 三个数值, 对这三个数值的综合评价即为咀嚼性, 用凝胶值来表示。
2.2 仪器和设备
(1) 物性测定仪:英国TA.XTplus。 (2) 恒温循环水浴锅。 (3) 小型搅拌机:Cuisnart DLC-1。 (4) 真空包装机。 (5) 不锈钢模具:直径5cm, 高35cm, 或用肠衣代替。
2.3 测定步骤
2.3.1 称量
量取2.5%的盐水170ml+30g样品于搅拌机中 (蛋白液浓度15%) 。
2.3.2 均质处理
先点动, 再快速充分搅拌1min, 20s停一次, 把粘在盖上和壁上的蛋白粉刮入杯中。搅拌完毕后, 无残留地转入大的塑料袋中进行抽真空, 使搅拌过程中产生的气泡脱出。
2.3.3 填充
将抽真空的样品填入2个模具中 (注意充填过程不要有空隙) 。
2.3.4 加热冷却
80℃水浴加热30min, 凉水冷却1h。
2.3.5 测试方法
选特定的内置测定程序TPA测定方法, 铝质探头直径15mm。
参数设置
开始运行, 将传感器感应到的数据变化输送到电脑显示器上, 绘出Force-Time曲线, 从曲线上可以看到凝胶块被外来作用力压迫的情况, 曲线如下:
一个样品制备两个凝胶体, 分别进行测定, 取平均值。记录Hardness (硬度) 和Chewiness (咀嚼性)
Chewiness (咀嚼性) =Hardness (硬度) ×Cohseiveness (凝集性) ×Springness (弹性)
硬度 第一个峰的最高点。
凝集性 (粘着性) 第二次压缩面积和第一次压缩面积之比。
弹性 4到5之间的距离和1到2之间的距离之比。
(注:凝集性和弹性两个值都应小于1, 咀嚼性大约是硬度的1/2, 否则有问题, 电脑有可能把等待的时间计入, 使弹性值大于1) 粘性 (粘合性) 在第一次压缩后, 当探头从样品中拔出时, 由于样品和探头的粘连性而形成的负峰区域。
3 不同浓度的盐水对凝胶值的影响
不同浓度的盐水使用以上方法, 进行凝胶值的测定, 数据如下:
在较高的温度下加热凝胶体, 随盐水浓度的增加, 蛋白凝胶的硬度和咀嚼性先增加后减小, 直到无法形成凝胶。其原因是在盐浓度较低时, 蛋白表现为易于溶解, 称为盐溶现象;在盐浓度较高时, 蛋白质会出现沉淀现象, 称为盐析现象。
4 方法说明
4.1
方法中使用2.5%的盐水制备胶体更接近用户的生产工艺, 使测定数据更有意义。
4.2
方法中使用模具制备的样品胶体, 大小、高度一致及表面平整光滑, 减少了样品胶体不一致产生的误差。使用肠衣和离心杯都得不到高度一致的胶体, 如果进行切割, 表面也不平整。
4.3
方法中使用抽真空的方法, 使制备胶体时在搅拌过程中产生的气泡脱出, 降低测试误差。如果使用离心的方法, 凝胶性差的样品容易出现析水现象, 无法得到均匀的胶体。
5 实验总结
经过这项技术试验, 我个人得到了不少的收获, 一方面加深了我对大豆分离蛋白功能性的认识, 另一方面也提高了电脑软件的应用能力。这项试验跟我以前做的试验不同, 以前是依据标准来做, 这次是在日本大豆蛋白专家的指导下, 亲自动手, 开动脑筋, 结合自己的试验经验, 经过反复试验形成了本次实验方法, 并纳入我们实验室的作业指导书中, 作为化验室的检验依据, 所以我觉得这项试验最宝贵, 最深刻。
在本次试验中遇到的困难是胶体的制备。由于产品的质量不完全一致, 就是同样的样品量放置在同样的器具中, 制备的胶体高低也不一样, 经过切割表面不光滑, 这样测得的数据代表性很差, 在这种情况下, 我们发明了不锈钢模具, 并申请了专利, 解决了这一难题。所以我们做实验不要一成不变和墨守成规, 应该有改良创新的精神。在试验的过程中要培养自己的独立分析问题和解决问题的能力。
参考文献
[1]邢小鹏, 吴高峻, 孙华.大豆分离蛋白的功能特性[J].食品工业科技, 2000 (04) .
[2]王欣, 乔玲.大豆分离蛋白的营养、功能特性及应用研究[J].农业科技与装备, 2013 (05) .
大豆分离蛋白 篇4
本试验用大豆分离蛋白作为底物, 以中性蛋白酶在不同的条件下微波加热酶解, 测定酶解液中氨基氮含量来判断其水解程度, 通过单因素和正交试验, 确定筛选中性蛋白酶水解大豆分离蛋白的最佳条件, 为工业化生产大豆多肽提供理论依据。
1 试验材料与方法
1.1 材料与仪器
大豆分离蛋白 (食品级) , 湖北远成药业有限公司;中性蛋白酶 (食品级) , 武汉嘉发胶原蛋白生物有限公司;所用试剂均为分析纯。
1.2 方法
1.2.1 大豆分离蛋白预处理
大豆分离蛋白分子有极致密的结构, 对酶水解具有很强的抵抗力, 采用预处理使蛋白质大分子变性降解, 结构展开, 增加蛋白酶作用位点, 缩短后处理工艺时间。有试验证明:在85℃下加热15min, 可防止大豆蛋白溶液黏度升高, 大大提高酶解程度。
1.2.2 酶水解试验
称取2.0g大豆分离蛋白, 溶于50mL水中, 经预处理后冷却到酶解反应所需温度, 用稀NaOH调节pH值, 加入适量中性蛋白酶酶解, 保持温度、pH值恒定, 微波加热具有穿透力, 使蛋白质结构松散、伸展, 加速水解。反应结束后, 沸水浴中加热15min灭酶, 冷却并于4 000r/min的速度离心15min, 移取上清液0.5mL于50mL容量瓶中定容, 进行酶解分析。
1.2.3 酶解效率测定
用乙酰丙酮和甲醛荧光法测定酶解液中氨基氮含量 (ANC) 来判断其水解程度, 筛选出中性蛋白酶水解大豆分离蛋白的最佳试验条件。
2 结果与分析
2.1 温度对氨基氮含量的影响
样品预处理后, 调节溶液pH值7.5, 加入中性蛋白酶10%, 分别在40、45、50、55和60℃, 按照酶水解试验方法酶解16min, 取样测其氨基氮含量, 由表1可知:中性蛋白酶水解的最适温度为50℃。
2.2 pH值对氨基氮含量的影响
在最适温度50℃的条件下, 选取pH值为6.5、7.0、7.5、8.0和8.5, 其他条件不变, 进行酶水解试验, 由表2可知:中性蛋白酶最佳pH值为7.0。
2.3 酶用量对氨基氮含量的影响
在最适温度50℃和pH值7.0条件下, 固定其他条件, 选取酶用量 (酶与底物质量比值) 6%、8%、10%、12%和14%进行酶水解, 在底物浓度一定时, 酶用量越大, 酶催化位点与蛋白分子相应位点接触几率越多, 当位点接近断裂完全时, 继续加酶, 肽健断裂数目增加很缓慢。由表3可知:中性蛋白酶的最佳用量为12%。
2.4 底物浓度对氨基氮含量的影响
在最适温度50℃和pH值为7.0, 酶用量12%条件下, 配制底物浓度 (固液比) 为1∶10、1∶15、1∶20、1∶25和1∶30系列溶液, 其他条件不变。由表4可知:中性蛋白酶水解最适底物浓度是5% (S/L 1∶20) 。
2.5 微波作用时间对氨基氮含量的影响
在最适温度50℃和pH值7.0, 酶用量12%, 底物浓度5%条件下, 其他条件不变, 分别在微波中水解8、12、16、20、24和28min。微波具有穿透力, 通过强烈高频作用, 直接作用于蛋白分子或基团, 破坏起稳定作用的物理化学键, 使蛋白质的复杂结构变得松散、伸展, 利于蛋白酶的作用, 加快水解。水解时间长, 效果好, 但一定时间后, 因底物浓度下降和产物浓度升高, 逆反应增加, 递增变缓。由表5可知:中性蛋白酶水解最佳作用时间选为20min。
经单因素试验分析得到中性蛋白酶的最适水解工艺条件:温度50℃、pH值7.0、酶用量为12%、底物浓度5%和酶解时间为20min, 此时氨基氮含量为42.98mmol/L。
2.6 优化碱性蛋白酶酶解条件的正交试验
在单因素试验基础上, 采用了L9 (34) 正交试验, 研究底物浓度、酶用量、反应温度和pH值为4个主要因素对水解的影响, 酶解时间为20min, 试验结果见表6。
由表6可知:各因素对碱性蛋白酶的影响, 其影响效果为酶用量>温度>底物浓度>pH值, 酶用量为此反应的关键, 综合单因素和正交试验的结果, 中性蛋白酶的最适水解工艺条件:温度50℃、pH值为7.0、酶用量12%、底物浓度5%和酶解时间20min, 此时氨基氮含量为42.98mmol/L。
3 结论
用大豆分离蛋白作为底物, 以碱性蛋白酶在不同的条件下酶解, 通过单因素和正交试验, 确定筛选碱性蛋白酶水解大豆分离蛋白的最适条件:温度50℃、pH值为7.0、酶用量为12%、底物浓度5%和酶解时间20min, 为工业化生产大豆多肽提供一定的理论依据。
摘要：中性蛋白酶酶解大豆分离蛋白, 利用微波法缩短水解时间, 测定酶解液中氨基氮的含量判断酶解效率。通过单因素和优化酶解条件正交试验, 分析酶用量、pH值、底物浓度、温度和反应时间对酶解的影响, 筛选出中性蛋白酶的最适酶解条件:在温度50℃、pH值7.0、酶用量12%、底物浓度5%和酶解时间20min, 氨基氮含量为42.98mmol/L。
关键词：大豆分离蛋白,中性蛋白酶,酶解,氨基氮含量
参考文献
[1]禚同友, 丛建民.蔼大豆生物活性肽的制备及其生物活性研究[J].中国酿造, 2007 (8) :6-9.
[2]陶红.酶法制备大豆寡肽的研究[J].大豆科学, 2004, 23 (1) :26-29.
[3]Bernard F.Gibbs, Alexandre Zougman, Robert Masse, et al.Production and characterization of bioactive peptides from soy hydrolysate and soy-fermented food[J].Food Research International, 2004 (37) :123-131.
[4]李玉珍, 肖怀秋.大豆蛋白限制性酶解对乳化性质和吸油性的影响[J].粮油食品科技, 2009 (6) :21-22.
[5]王吉庆, 钟芳.高水解大豆肽的制备[J].食品工业分析, 2003.24 (9) :40-42.
[6]张水华.食品分析[M].北京:中国轻工业出版社, 2004:174-182.
大豆分离蛋白 篇5
1大豆分离蛋白在加工肉制品中的作用
大豆分离蛋白是全价蛋白,在肉制品中广泛应用,大豆分离蛋白应用于肉制品可明显改善加工肉制品的质量。
(1)营养强化的作用。大豆分离蛋白是优质的植物蛋白,其蛋白质含量高、消化率高,被称为唯一可以与动物蛋白相媲美的完全蛋白质。将大豆分离蛋白添加到加工肉制品中,可以增加制品的蛋白质含量,改善蛋白配比,使制品中蛋白质的营养更合理、更全面。
(2)提高肉制品的持水性能。研究表明,大豆分离蛋白具有对水的吸附作用,即持水力。在肉制品的加工过程中能够起到保持水分的作用,使加工肉制品保持汁水,制品才能具有良好的口感。若肉制品在加工过程中持水力下降,制品则口感粗糙、品质下降。
(3)增加加工肉制品的乳化性。大豆蛋白具有乳化性,能够将水和油均匀混合在一起,形成稳定的乳状液应用于加工肉制品中可以防止油脂的外渗现象。
(4)改善加工肉制品的结构。大豆分离蛋白具有非常优异的凝胶性和粘性。在肉制品加工过程中添加大豆分离蛋白可以改善肉制品的结构,使得制品结构紧密、增加制品的硬度和弹性,口感更好、肉感更强。
2大豆分离蛋白在加工肉制品中的应用
(1)大豆分离蛋白在猪肉加工制品中的应用。王存堂等研究表明,大豆分离蛋白的优良特性可以应用在猪肉灌肠加工中。猪肉灌肠中添加大豆分离蛋白可以提高出品率,还可以增加蛋白质含量,对其组织形态也可以起到良好的作用。试验表明,大豆分离蛋白添加方式采用水化法,同时添加黄原胶,主料配方为7%大豆分离蛋白+12%淀粉+28%水分,感官评价和组织结构效果最好。研究表明,添加大豆分离蛋白可以明显改善猪肉丸的口感和弹性,降低猪肉糜的解冻损失、蒸煮损失和离心损失率,有利于保水;同时可提高肉制品的出品率。
(2)大豆分离蛋白在羊肉加工制品中的应用。有学者对冷却碎羊肉的重组进行了研究,结果表明,非肉蛋白与TG之间有协同增效作用,最佳配比为大豆分离蛋白0.7%,TG1.2%,卵清蛋白0.9%,酪蛋白0.3%,能达到很好的重组效果。
冯治平等研究了羊肉保鲜中大豆分离蛋白的作用。将新鲜羊肉去除表面脂肪,筋膜后切块,用不同浓度的大豆分离蛋白溶液进行浸泡,密封于无菌袋4℃条件下保存。结果表明,其中5%浓度的大豆分离蛋白对羊肉的保鲜效果最佳,能够延长羊肉的货架期。
(3)大豆分离蛋白在牛肉加工制品中的应用。在酱牛肉中注入浓度为6%~11%大豆分离蛋白水溶液,可以显著提高制品含水量。大豆分离蛋白具有良好的对氧气和二氧化碳等气体的阻隔性,近年来被广泛应用于食品包装中。东北农业大学开展了不同淀粉和大豆分离蛋白混合涂层对冷却牛肉贮藏品质的影响。试验结果表明:选取了几种不同保鲜材料进行对比,从不同包装材料对冷却牛肉颜色、p H值、TBA值以及感官值进行对比发现,大豆分离蛋白和玉米淀粉混合涂层在冷藏保鲜中的效果可以与PVC相近,可以想象,可食性的混合涂层将有可能代替PVC膜应用在冷却牛肉的保鲜中。
(4)大豆分离蛋白在鸡肉加工制品中的应用。有学者研究了复合磷酸盐、大豆分离蛋白、淀粉对鸡肉肠包括质构特性、出品率及色泽的综合品质的影响,以上述3种添加剂为自变量,综合品质结果为响应值,采用中心组合设计的方法,建立了二次多项式回归方程的预测模型,优化得到最佳组合:复合磷酸盐0.34%、大豆分离蛋白为5.78%、淀粉为11.85%。验证实验结果显示,该条件下鸡肉肠综合品质最佳。添加大豆分离蛋白(SPI)与超高压处理可以改善肉制品保水性、质构等品质。
(5)大豆分离蛋白在鱼肉加工制品中的应用。有研究者通过将大豆分离蛋白添加到鱼糜来提高凝胶性。采用湿法添加的方法,将2%大豆分离蛋白添加到鱼糜中可以显著提高鱼糜凝胶的强度。同时适量添加大豆分离蛋白对凝胶的弹性、咀嚼性没有影响。
大豆分离蛋白是植物蛋白中最有前景、最有潜力的添加剂。随着对其特性的不断深入研究,在各类加工肉制品中将获得更为广泛的应用。
参考文献
[1]王存堂、杨丽等.大豆分离蛋白在猪肉灌肠加工中的应用研究[J],农产品加工,2008.7:154-156.
[2]李碧晴、余坚勇等.大豆组织蛋白在猪肉丸中的应用[J],肉类研究,2001.4:33-35.
[3]柳艳霞等.大豆分离蛋白和变性淀粉对猪肉糜保水性的影响[J],西北农业学报,2009.4.
[4]马宇翔、周瑞宝等.大豆分离蛋白在火腿肠中的应用研究[J],郑州工程学院学报,2004.1.
大豆分离蛋白 篇6
2006年5月, 在上海召开的“第二届中国大豆食品产业圆桌峰会”上, 倾心于发展我国大豆食品产业的专家和企业家, 发布了“上海宣言”, 结合动物蛋白的营养优势及植物蛋白的健康优势, 首次提出“双蛋白”概念及战略。双蛋白的内涵在于将大豆蛋白应用于肉类、乳制品、饮料、焙烤食品、点心、糖果等食品中, 在全民健康饮食中推广优质植物蛋白和优质动物蛋白相结合的健康型食品。当前以大豆蛋白和牛奶蛋白相结合为突破口, 对促进我国双蛋白产业的发展有一定的示范及带动作用 (若未特殊指出, 下文中的双蛋白均指大豆蛋白与牛奶蛋白的结合) 。
双蛋白产品的国内外发展现状
从1989年世界卫生组织和联合国粮农组织 (WHO/FAO) 评定大豆蛋白与动物蛋白等值, 到1999年美国食品和药物管理局 (FDA) 批准了关于大豆蛋白有利于减少心脑血管疾病危险的健康声明, 人们对大豆的研究不断深入, 大豆蛋白的生理保健功效越发为世人瞩目。
国外双蛋白产品已发展到一个相对成熟的阶段。欧美市场近年也纷纷推出“双蛋白”奶, 并将大豆蛋白广泛用于冰淇淋、巧克力以及婴儿食品、汉堡包等制品。美国每年开发的以大豆蛋白为基料的奶类新品在50种以上;欧洲市场以大豆蛋白为基料的双蛋白奶、酸奶和甜品也以每年20%以上的速度增长;在日本、韩国等国, 综合了大豆、牛奶和酸奶长处的大豆酸奶十分流行;巴西以全脂大豆粉和脱脂奶粉为原料, 经发酵制成含有乳酸活性菌的粉状酸奶畅销;葡萄牙也推出了大豆与牛奶各占50%的豆奶。
我国在开发双蛋白产品方面也已做出了积极行动。2006年9月, 国内首款“双蛋白”终端产品——北京九合食品公司生产的“九合双蛋白营养乳”在北京上市。同年, 广东黑牛集团与中国大豆协会共同研发双蛋白液态奶饮料, 并取得了初步成功。此外, 重庆医科大学以大豆、牛奶为主要原料, 通过发酵而研发出的双叉奶系列产品, 也为双蛋白奶产品的普及起到了积极的推动作用。目前, 我国双蛋白产品的发展还处于初级阶段, 商业化产品的种类及市场推广、普及程度均有待加强。这也要求从业人员积极吸取国外发展的成功经验, 进而推动我国双蛋白产业的发展。
双蛋白体现大豆分离蛋白更大价值
大豆分离蛋白的健康价值不断被科学所论证。大豆分离蛋白完全不含胆固醇和糖, 且饱和脂肪含量很低。进一步的科学研究表明, 每日摄入25克大豆分离蛋白有助于降低血液总胆固醇及低密度脂蛋白 (LDL) 含量, 并可适度增加或帮助保持高密度脂蛋白 (HDL) 含量, 从而降低患心脏病的风险。大豆分离蛋白还是目前发现唯一含有9种人体必需氨基酸且含量可以满足人体需要的植物蛋白, 其蛋白质评价指标——蛋白质消化校正氨基酸指数 (PDCAAS) 亦达到评估的最大值1。大豆分离蛋白可通过高蛋白含量增强的食后饱腹感达到控制体重的目的, 同时避免了高动物蛋白膳食可能产生的负作用 (如过度摄入胆固醇等有害物质) 。大豆分离蛋白还具有其他保健功效, 如保障心血管的健康, 维持葡萄糖代谢的稳定, 保持骨骼的健康及稳定肾功能的代谢。
双蛋白使其营养健康价值更趋完美, 更符合国民的健康需求。对餐后动力学的研究表明, 在释放氨基酸方面, 大豆蛋白还具有更中间性的效果——大豆蛋白氨基酸释放在摄入后的2.5小时达到最高, 而牛奶蛋白在3.9小时达到高峰。双蛋白的互补作用主要体现在, 来自大豆的大豆分离蛋白与来自牛乳的酪蛋白与乳清蛋白间相互结合形成“关键簇”, 促进氨基酸的高效利用。“关键簇”指的是在单一的蛋白质来源中, 高效能氨基酸 (精氨酸和谷氨酰胺, 由大豆分离蛋白提供) 与提供能量的支链氨基酸 (亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸, 由乳清蛋白提供) 的结合。实践证明, 二者结合能够将对运动效能至关重要的关键氨基酸总簇数量最大化。
另一方面, 我国当前奶源有限, 同时还正面临严峻的环保问题和土地资源问题, 大豆蛋白是一种具有环境可持续性、经济有效性、营养全面性的蛋白质, 将具有可持续发展特点的大豆分离蛋白与牛奶蛋白相结合, 对乳品行业的发展将会是一个很好的解决方案。
大豆分离蛋白在乳制品行业的应用
在婴儿配方乳粉中的应用
自20世纪50年代开始, 中国的婴儿配方奶粉就曾通过添加豆粉的方式补充蛋白质, 以应对当时经济状况与乳业欠发达/奶资源短缺等问题。几十年的喂养经验使大豆分离蛋白与乳蛋白结合的安全性与科学性得到了证实。
欧盟规定, 含大豆蛋白的婴儿配方奶粉只能选用大豆分离蛋白而非其他原料, 同时, 婴儿配方奶粉应遵循国际食品法典委员会 (Alimentarius Codex) 颁布的婴儿配方粉成分的推荐含量:蛋白质含量中牛乳蛋白1.81-3g/100kcal, 水解牛乳蛋白1.82-3g/100kcal, 大豆分离蛋白2.25-3g/100kcal。另外, 适用于6-36个月龄婴幼儿辅食中添加辅食营养补充品的国家标准, 已于2009年3月1日正式实施。该标准对蛋白质含量做了明确要求, 并指出蛋白质来源可为乳粉或豆粉。
目前, 乳粉中专用的大豆分离蛋白应用技术已经成熟, 适宜的添加量不会对终产品的质量、风味及口感产生影响。
在液态奶、调味乳及调味乳饮料中的应用
对于液态乳制品及饮料中的应用, 要求大豆分离蛋白具有很好的分散性、悬浮性和乳化性, 且要祛除豆腥味。针对不同产品的加工工艺, 生产中企业需要选择适宜的稳定乳化系统, 或在生产过程中经特殊工艺环节处理, 方可保证终产品的稳定性。
当前国家相关标准对液态奶、调味乳及调味乳饮料中的蛋白质来源做了规定, 只有来源于乳的蛋白质才可计算入产品的蛋白质含量。这样的规定对大豆分离蛋白在乳及乳制品中的应用带来了一定的限制, 但大豆分离蛋白仍然可以作为一类辅料添加到乳及乳制品中, 在满足强化蛋白质含量诉求的同时, 体现其特殊的健康价值。目前, 已有蛋白质含量大于3.0%的双蛋白奶上市, 且颇具好评。
在酸奶中的应用
大豆分离蛋白与乳蛋白几乎具有相同的等电点 (在p H4.2-4.6之间) , 这为双蛋白酸奶的可行性提供了理论依据。同时, 华中农业大学食品科学技术学院院长潘思轶等人研究添加大豆分离蛋白对酸奶发酵酸度及流变学性质影响的研究表明:添加大豆分离蛋白有助于酸奶中酸味的形成、缩短发酵终点所需的时间并增加酸奶的表观粘度等。
当前还未见成熟的双蛋白酸奶上市, 但部分生产企业已致力于双蛋白酸奶的研究, 且已有项目进入中试阶段。从理论上分析, 酸奶主要是乳酸菌发酵, 要求菌种和大豆分离蛋白之间有很好的适应性, 所以需要对菌株驯化并对发酵条件进行摸索, 从而促进终产品在感官、口感及风味方面有更优表现。当前, 科汉森等菌种生产企业已开发出适合双蛋白酸奶发酵的菌株, 相信会极大推动双蛋白酸奶的发展。
目前我国居民乳制品消费还比较单一, 主要集中于奶粉和液态奶, 针对这一现状, 营养学家建议, 不仅要增加每日乳制品的消费, 更要注重乳制品消费的合理性和多样性。双蛋白酸奶在丰富酸奶市场产品种类的同时, 更将以其独特的健康优势吸引不同层次的消费者。
大豆分离蛋白 篇7
本文以尿素和巯基乙醇改性大豆分离蛋白 (SPI) , 并与不饱和单体醋酸乙烯酯 (VAc) 进行接枝共聚反应, 合成了可生物降解的SPI改性接枝共聚物, 并对其反应条件进行了研究。
1 试验材料与方法
1.1 材料与试剂
大豆分离蛋白 (SPI) , 吉林不二蛋白有限公司;醋酸乙烯酯 (VAc) , 天津市大茂化学试剂厂;巯基乙醇 (ME) , 天津化学试剂有限公司;丙酮、无水乙醇、过硫酸铵 (APS) 、尿素、氢氧化钠、氯化钠、硼酸、氯化钾等, 国药集团化学试剂有限公司。所有试剂未经特别说明均为分析纯。
1.2 试验仪器
DF-101型集热式磁力搅拌器, 巩义市予华仪器有限责任公司;HH4型数显恒温水浴锅, 金坛市国旺试验仪器厂;PHS-2F型p H计, 上海雷磁仪器厂。
1.3 计算方法
接枝率 (GP) 和接枝效率 (GE) 分别按下式计算:
式中:m0为大豆分离蛋白的质量;m1为接枝物的质量;m2为醋酸乙烯酯的质量。
1.4 试验方法
在100m L配有回流冷凝器的三颈瓶中分别加入1g大豆分离蛋白和40m L p H值8.5, 浓度为8mol/L的尿素溶液, 通入氮气并将恒温水浴锅加热到60℃, 用多功能搅拌器搅拌30min;然后加入2m L巯基乙醇, 反应1h;再分别加入过硫酸铵和醋酸乙烯酯, 于一定温度下反应一定时间后停止反应。将反应产物倒入250m L丙酮中, 经充分沉淀后离心分离;在单口烧瓶内加入无水乙醇, 将得到的沉淀物用滤纸包好, 置于索氏萃取器中抽提12h, 以除去未反应的单体和均聚物。产物在真空干燥器中干燥至恒质量, 得到大豆分离蛋白醋酸乙烯酯接枝共聚物 (SPI-g-VAc) 。
2 结果与讨论
2.1 接枝共聚物SPI-VAc的FTIR分析
将烘干后的大豆分离蛋白接枝共聚物SPI-g-VAc, 以KBr压片法, 用IMPACT-400型傅里叶红外光谱仪测定。从红外光谱图上可以看出, 接枝物在1 125cm-1处出现新特征峰, 为聚合物链上C-O-C的伸缩振动峰, 表明已经接枝上了醋酸乙烯酯, 且在3 300cm-1处峰形与SPI相似, 为SPI的接枝产物。
2.2 各因素对接枝率和接枝效率的影响
2.2.1 反应温度对接枝率和接枝效率的影响
在反应时间为4h、引发剂浓度为14mmol/L和单体浓度为0.3mol/L反应条件下, 研究反应温度对接枝率和接枝效率的影响, 结果如图1所示。
由图1可知:随着反应温度的升高接枝率和接枝效率增加;在70℃时达到最高值, 继续升高温度, 接枝率和接枝效率有所减小。这是由于, 随着反应温度升高, 引发剂的分解速度增大, 自由基反应较快, 接枝率和接枝效率随之增加;当反应温度升至一定值后, 均聚反应加快, 而使接枝率和接枝效率相应减小。故最佳的接枝共聚温度为70℃。
2.2.2 反应时间对接枝率和接枝效率的影响
在反应温度为70℃、引发剂浓度为14mmol/L和单体浓度为0.3mol/L反应条件下, 研究反应时间对接枝率和接枝效率的影响, 结果如图2所示。
由图2可知:随着反应时间的增加, 接枝率和接枝效率增加;当到4h时达到最高值, 然后随时间的增加, 接枝率和接枝效率基本不变。这是由于起初体系中单体逐渐反应, 接枝率和接枝效率逐渐增加;当反应超过4h后, 单体被消耗掉, 接枝反应基本结束。
2.2.3 引发剂浓度对接枝率和接枝效率的影响
在反应温度为70℃、反应时间为4h和单体浓度为0.3mol/L反应条件下, 研究引发剂的浓度对接枝率和接枝效率的影响, 结果如图3所示。
由图3可知:增加引发剂的浓度增加, 接枝率和接枝效率随之增加;当引发剂浓度为14mmol/L时达到最高值, 然后随引发剂浓度的增加, 接枝率和接枝效率逐渐减小。这是由于在体系中加入引发剂后, 自由基和大豆分离蛋白链上的活性点增加, 当引发剂的浓度在14mmol/L左右时, 接枝率和接枝效率达到最高值。引发剂浓度大于14mmol/L后, 过量的过硫酸铵可能引起均聚反应, 而使接枝率和接枝效率相应下降。因此最佳的引发剂浓度为14mmol/L。
2.2.4 单体浓度对接枝率和接枝效率的影响
在反应温度为70℃、反应时间为4h和引发剂浓度为14mmol/L反应条件下, 研究单体浓度对接枝率和接枝效率的影响, 结果如图4所示。
由图4可知:接枝率和接枝效率随着单体浓度的增加而增加, 当单体浓度达到0.3mol/L时, 接枝率和接枝效率达到最高点;然后增加单体浓度, 接枝率和接枝效率逐渐减小。这是由于起初体系中, 随着单体浓度的增加, 单体与自由基发生反应的几率增加, 接枝率和接枝效率随之增加;当单体浓度超过0.3mol/L后, 过量的单体会形成均聚物, 而使接枝率和接枝效率相应减小。故最佳的单体浓度为0.3mol/L。
3 结论
以过硫酸铵为引发剂、巯基乙醇为蛋白质改性剂, 在浓度为8mmol/L尿素溶液中进行了大豆分离蛋白与醋酸乙烯酯的接枝共聚反应;反应的最佳条件为反应温度为70℃、反应时间为4h、引发剂浓度为14mmol/L和单体浓度为0.3mmol/L。
参考文献
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